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A modifié les dispositions suivantes :

- Arrêté du 19 octobre 2006
Art. Annexe I C
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\n AUXILIAIRES \n\t\t\ttechnologiques \n	\n CATÉGORIE \n\t\t\tde l'auxiliaire technologique \n	\n DENRÉE \n\t\t\talimentaire \n	\n CONDITIONS D'EMPLOI / \n\t\t\tfonction \n	\n DOSE RÉSIDUELLE \n\t\t\tmaximale \n
\n 5' AMP désaminase d'Aspergillus melleus DN 22. \n	\n Enzymes. \n	\n Production d'extraits de levure hydrolysés. \n	\n Hydrolyse du 5' adenosine monophosphate. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Acétolactate décarboxylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus Licheniformis (JB) contenant le gène codant pour l'acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis	Enzymes.	Brasserie	Hydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyle	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Alpha acétolactate décarboxylase de Bacillus subtilis contenant le gène codant l'alpha acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis. \n	\n Enzymes. \n	\n Alcool éthylique d'origine agricole. \n	\n Hydrolyse de l'alpha acétolactate précurseur du diacétyle. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha acétolactate décarboxylase de Bacillus subtilis contenant le gène de l'alpha-acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyle. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Acétolactate décarboxylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillussubtilis (DP-Ezz65) contenant le gène codant pour l'acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis.	Enzymes.	Brasserie.	Hydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyle.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Alpha, alpha tréhalase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzs51) contenant le gène codant l'alpha, alpha tréhalose de Trichoderma reesei.	Enzymes.	Industrie de l'alcool.	Hydrolyse du tréhalose.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Alpha amylase de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus niger, A. oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, produits de la biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
Alpha-amylase d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (MC) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase de Rhizomucor pusillus.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirop de glucose.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (DP-Bzb41).	Enzymes.	Industrie de l'alcool.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Alpha-amylase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné EBA1-H2A.\n\t\t\t Alpha-amylase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné. \n	Enzymes.	Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.\n\t\t\t Bière. \n Industrie de l'alcool. \n Amidonnerie, production de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiques des oligo-saccharides et des polysaccharides.	Dose techniquement inévitable.
Alpha amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus amyloliquefaciens (WR).	Enzymes.	Brasserie.\n\t\t\t Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Industrie de l'alcool. \n Amidonnerie, production de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1,4-D-glucosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (KE) contenant le gène codant l'alpha amylase de Bacillus amyloliquefaciens.	Enzymes.	Amidonnerie, production de glucose.\n\t\t\t Brasserie. \n Industrie de l'alcool. \n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. \n	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1,4-D-glucosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus Subtilis (NBA) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase dérivé de l'Alicyclobacillus pohliae	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (SB) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase de Rhizomucor pusillus	Enzymes.	Amidonnerie, Industrie de l'alcool. \n \n\t\t\tPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BR) contenant le gène codant pour la glucoamylase de Trametes cingulata	Enzymes.	Amidonnerie \n \n\t\t\tBrasserie \n \n\t\t\tIndustrie de l'alcool \n \n\t\t\tPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie	\n \n\t\t\tHydrolyse des liaisons alpha-1-4- \n \n\t\t\tglycosidiques des polysaccharides	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (AGN) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus niger	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner, produits frits à base de pommes de terre.	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparaginase et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BW) contenant le gène codant pour la glucoamylase de Gloeophyllum trabeum	Enzymes.	Amidonnerie \n \n\t\t\tIndustrie de l'alcool	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4- \n \n\t\t\tglycosidiques des polysaccharides	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche modifiée génétiquement de Trichoderma reesei (DP-Nzh63) portant le gène codant l'amyloglucosidase de Trichoderma reesei.	Enzymes.	Industrie de l'alcool.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Alpha-amylase de Bacillus licheniformis autocloné.	Enzymes.	Bières.	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiques des oligo-saccharides et des polysaccharides.	Dose techniquement inévitable.
Alpha-amylase d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (AV) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase de Bacillus licheniformis.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirop de glucose.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis contenant le gène codant de l'alpha amylase de Bacillus stearothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Alcool éthylique d'origine agricole. \n	\n Liquéfaction de l'amidon dans la trempe de distillation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis contenant le gène de l'alpha-amylase de B. stearothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha- glycosidiques des polysaccharides. Liquéfaction des grains crus. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis contenant le gène de l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits d'hydrolyse de l'amidon. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides. \n Dégradation de l'amidon dans le jus de canne. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis MOL. 2083 recombiné génétiquement. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de la brasserie, de l'amidonnerie, production de sirop de glucose, de l'alcool et de la sucrerie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1 - 4 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes. \n	\n Alcool éthylique d'origine agricole. \n	\n Liquéfaction de l'amidon dans la trempe de distillation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis M P 4 9 1 0 contenant le gène codant l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophillus. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool, brasserie, industrie sucrière. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Alpha amylase de Bacillus licheniformis SJ7199 contenant le gène codant une alpha amylase de Bacillus stearothermophilus.	Enzymes.	Industrie de la brasserie, de l'amidonnerie, de l'alcool et de la sucrerie.	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1-4 - glycosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.	Dose techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (GICC03305) porteuse du gène codant une alpha-amylase de Geobacillus stearothermophilus.	Enzymes	Brasserie. Industrie de l'alcool.\n\t\t\t Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. Liquéfaction des grains crus. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de la sucrerie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes \n	\n Produits de confiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis (souche LiH 1159) porteur du gène codant pour l'enzyme de B. licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool, brasserie industrie sucrière. \n	\n Hydrolyse de liaisons alphaglycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylases de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylases de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits deshydratés, nectars, sirops. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha- glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Alpha amylase de souche non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, B. licheniformis.	Enzymes.	Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, produits de la biscotterie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha amylase de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.	Enzymes.	Produits de l'hydrolyse de l'amidon, industrie sucrière, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Microbacterium imperiale (FERM P-11315).	Enzymes	Production de sirop enrichi en maltotriose.\n\t\t\t Panification. \n	Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (LOH4 AkAApaA) porteuse du gène codant une alpha-amylase d'Aspergillus kawachii.	Enzymes	Brasserie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Aminopeptidase d'Aspergillus niger EPD-4. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromagerie à l'exception des fromages bénéficiant d'une appellation d'origine, hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Aminopeptidase issue d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (EX).	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.\n\t\t\t Brasserie. \n	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
Amyloglucosidase (ou glucamylase) de souche non génétiquement modifiées d'Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirop de glucose, produits d'hydrolyse de l'amidon, industrie sucrière, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, bières.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. Dégradation de l'amidon dans le jus de canne.	Teneur techniquement inévitable.
Amyloglucosidase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.	Enzymes.	Cidres et poirés, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops, panification (à l'exception du pain de tradition française), et panification spéciale.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BE) contenant le gène codant l'amyloglucosidase de Talaromyces emersonii.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirops de glucose. Brasserie. Industrie de l'alcool.\n\t\t\t Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BF) contenant le gène codant l'amyloglucosidase de Penicillium oxalicum.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirops de glucose. Brasserie. Industrie de l'alcool.\n\t\t\t Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Aminopeptidase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae.	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
\n Amyloglucosidase d'Aspergillus niger (STz18-9) porteur du gène codant pour l'amyloglucosidase d'A. niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'alcool, amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons glucosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidase ou a-glucosidase ou glucamylase ou transglucosidase d'Aspergillus niger non génétiquement modifiée. \n	\n Enzymes. \n	\n Production de sirops riches en oligosaccharides à partir d'amidon. \n Production d'aliments préparés contenant de l'amidon. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidases (ou glucamylase) d'Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4-glycosidiques des polysaccharides. Liquéfaction des grains crus. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (70H2-TrGA # 32-9) contenant le gène codant l'amyloglucosidase de Trichoderma longibrachiatum.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirops de glucose.\n\t\t\t Brasserie. \n Industrie de l'alcool. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, biscotterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Arabinofuranosidase d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (ARF-1) \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie et pâtisserie. \n	\n Hydrolyse des arabinoxylanes, L-arabinanes et arabinogalactanes dans les céréales. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Arabinofuranosidase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (GV) portant le gène codant l'arabinofuranosidase de Talaromyces pinophilus.	Enzymes.	Amidonnerie.	Hydrolyse des arabinoxylanes, L-arabinanes et arabinogalactanes.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Asparaginase d'Aspergillus niger autocloné.	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exclusion des pains de tradition française) y compris les céréales pour petits déjeuners, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levures. Prétraitement des grains verts de café.	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (SP ou pCaHj621/ BECh2) contenant le gène codant pour l'asparaginase d'Aspergillus oryzae.	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exclusion des pains de tradition française) y compris les céréales pour petits déjeuners, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levures\n\t\t\t Prétraitement des grains verts de café \n	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Dose techniquement inévitable.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CK) porteuse du gène codant une asparaginase de Pyrococcus furiosus.	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levure. \n \n\t\t\tPrétraitement des grains verts de café.	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparaginase et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (OA) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus oryzae	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner, produits frits à base de pommes de terre. \n \n\t\t\tPrétraitement des grains verts de café \n \n\t\t\tPrétraitement du cacao	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Teneur techniquement inévitable.
\n Aspartyl protéase d'Aspergillus oryzae (n° IF 04 177/777) contenant le gène codant pour la protéase de Rhizomucor mieihei. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être \"enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie\". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Aspergillopepsine issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzq40) portant le gène de l'aspergillopepsine de Trichoderma reesei.	Enzymes.	Industrie de l'alcool, hydrolysats de protéines.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Bêta amylase (1-4 alpha-D glucane-malto-hydrolase) d'orge non germée. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop à haute teneur en maltose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bêta amylase extraite de grains de blé. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool et brasserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n L'absence de mycotoxines doit être contrôlée dans les lots de préparations enzymatiques. \n
Bêta-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée Bacillus licheniformis (JA) contenant le gène codant pour la bêta-amylase de Bacillus flexus	Enzymes.	Amidonnerie	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Bêta fructofuranosidase d'Aspergillus niger (ATCC 20611). \n	\n Enzymes. \n	\n Fructo-oligo-saccharides (oligofructi-saccharides). \n	\n Hydrolyse du saccharose suivie d'une oligomérisation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Bêta-galactosidase (lactase acide) issue d'une souche d'Aspergillus oryzae autocloné (ACL-1C)	Enzymes.	Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
Bêta galactosidase issue d'une souche modifiée génétiquement d'Aspergillus oryzae (DP-Bzg59) portant le gène codant la bêta galactosidase d'Aspergillus oryzae.	Enzymes.	Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes ; Production de galacto-oligosaccharides.	Hydrolyse du lactose ; Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Bêta galactosidase de Bacillus circulans (ATCC 31382). \n	\n Enzymes. \n	\n Galacto-oligosaccharides. \n	\n Addition de galactose ou de lactose pour obtenir des galacto-oligosaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Bêta-galactosidase de Kluyveromyces lactis n° 013-2 (FERM P-3513).	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase de Kluyveromyces lactis GAL 16A/ 18A.	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
Beta galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (XJ).	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée) stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (CBS 683).	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée) stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
\n Bêta-galactosidase (lactase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (BT) contenant le gène codant pour la lactase de Bifidobacterium bifidium \n	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	\n \n\t\t\tHydrolyse du lactose	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Bêta galactosidase issue d'une souche modifiée génétiquement de Bacillus subtilis (DP-Ezg70) portant le gène codant la bêta galactosidase de Bifidobacterium bifidum.	Enzymes.	Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes ; Production de galacto-oligosaccharides.	Hydrolyse du lactose ; Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Bêta galactosidases de souches non génétiquement modifiées de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Lactose hydrolysé. \n	\n Hydrolyse du lactose. Les enzymes d'Aspergillus niger et d'Aspergillus oryzae peuvent être fixées sur un support inerte. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Bêta glucanase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Bêta glucanase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Bêta-glucanase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné.	Enzymes.	Bières.	Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes.	Dose techniquement inévitable.
\n Bêta glucanase de Talaromyces emersonii FBG-1 (DS 29601) \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bêta glucanase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 2656) contenant les gènes codant pour l'enzyme de T. longibrachiatum. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 glycosidiques des bêta glucanes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bêta glucanases de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus amyloliquefaciens, Aspergillus niger, Disporotrichum dimorthosporum. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 glycosidiques des bêta glucanes. Ne peuvent être utilisées que lors du brassage dans la préparation du moût de la bière en vue de faciliter la filtration. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Bromélaïne de tige extraite d'Ananas comosus	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie et biscotterie.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
Carboxypeptidase de type sérine issue d'une souche d'Aspergillus niger modifiée génétiquement PEG-1A contenant un gène codant la carboxypeptidase d'Aspergillus niger.	Enzymes.	Fromages à l'exception des fromages bénéficiant d'une appellation d'origine.\n\t\t\t Arômes obtenus à partir de matières premières laitières. \n Produits à base de viande fermentées. \n	Hydrolyse des liaisons peptidiques de protéines.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Cellobiase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Cellulase (endo 1-4 bêta D glucanase, cellobiohydrolase, exo 1-4 bêta D glucanase) de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 233). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse de la cellulose. A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Penicillium funiculosum (PF8/403-M).	Enzymes.	Amidonnerie, brasserie, industrie de l'alcool, panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie, viennoiserie.	Hydrolyse de la cellulose.	Teneur techniquement inévitable.
\n Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (RLP 37). \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse de la cellulose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (ATCC 26.921). \n	\n Enzymes. \n	\n Fibres solubles à partir de marc de pommes. \n	\n Hydrolyse de la cellulose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (ATCC 26.921). \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse de la cellulose de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. \n Dose maximale d'emploi 1 g/kg de matière première à traiter. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Cellulase de souche non génétiqauement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei).	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.	Hydrolyse des substrats pariétaux.	Teneur techniquement inévitable.
Cellulase de souche non génétiqauement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei).	Enzymes.	Industrie de l'alcool.	Hydrolyse de la cellulose.	Teneur techniquement inévitable.
\n Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex reesei) A83. \n	\n Enzymes. \n	Brasserie. Industrie de l'alcool.\n\t\t\t Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie. \n	\n Hydrolyse de la cellulose \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei). \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'alcool. \n	\n Hydrolyse de la cellulose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (TV)	Enzymes.	Brasserie.\n\t\t\t Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse de la cellulose.	Teneur techniquement inévitable.
Cellulase issue d'une souche de Trichoderma reesei autoclonée (E2DD2).	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirop de glucose.\n\t\t\t Brasserie. \n Industrie de l'alcool potable. \n	Hydrolyse de la cellulose.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Chymosine d'Aspergillus niger variété Awamori renfermant un gène de prochymosine B de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Hydrolyse de la caséine. \n La dénomination de cette enzyme doit être : \"Enzyme coagulante : chymosine produite par Aspergillus niger variété Awamori\". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Chymosine issue d'une souche d'Aspergillus niger variété Awamori (CHCC10311) porteuse d'un gène codant la chymosine de dromadaire domestique.	Enzymes.	Fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée.\n\t\t\t Produits laitiers coagulés. \n	Hydrolyse de la caséine.	Teneur techniquement inévitable.
\n Chymosine de Kluyveromyces lactis (CHY) renfermant un gène de prochymosine B de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits laitiers fermentés, babeurre, autres spécialités laitières fermentées, fromage frais (quark), fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse de la caséine. La dénomination de cette enzyme doit être : \" Enzyme coagulante : chymosine produite par Kluyveromyces lactis \". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Chymosine issue d'une souche génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (CIN) renfermant un gène modifié de prochymosine B de veau.	Enzymes.	Produits laitiers fermentés, babeurre, autres spécialités laitières fermentées, fromage frais (quark), fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine), lait, lactosérum, glaces.	A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse de la caséine. La dénomination de cette enzyme doit être : \" Enzyme coagulante : chymosine produite par Kluyveromyces lactis \".	Teneur techniquement inévitable.
\n Chymosine d'Escherichia coli K 12 renfermant un gène de prochymosine A de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Hydrolyse de la caséine. \n La dénomination de cette enzyme doit être : \"Enzyme coagulante : chymosine produite par Escherichia coli K 12\". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Chymosine extraite de la caillette de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Chymosine extraite de la caillette de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Chymotrypsine extrait de pancréas de bœuf. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Chymotrypsine extraite de pancréas de bœuf. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cyclomalto-dextrine glucanotransférase de Bacillus licheniformis (SJ2324) portant le gène codant de Thermoanaerobacter sp. \n	\n Enzymes. \n	\n Production de cyclodextrines. \n	\n Formation d' une liaison 1-4 alpha D-glucosidique (en cyclisant une partie de la chaîne des 1,4 alpha D-glucanes). \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
4-α-D glucane maltotétraohydrolase (ou G4-amylase) issue de la souche de Bacillus licheniformis MDT06-228 modifiée génétiquement contenant le gène codant une protéine recombinante de la 4-α-D glucane maltotétraohydrolase PS4wt de Pseudomonas-stutzeri.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie, amidonnerie.	Hydrolyse des liaisons alpha (1,4) D-glycosidiques des polysaccharides amylacés en libérant des résidus maltotétraose à partir des extrémités non réductrices.	Teneur techniquement inévitable.
\n Dextranase de Chaetomium gracile ATCC 16153. \n	\n Enzymes. \n	\n Sucrerie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 des dextranes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Dextranase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Chaetomium erraticum (3Z).	Enzymes.	Sucrerie.	Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 des dextranes.	Dose techniquement inévitable.
Endo-1,4-bêta-glucanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF5261) porteuse du gène codant une endo-bêta-glucanase de Trichoderma reesei.	Enzymes.	Brasserie, production d'alcool potable, amidonnerie, traitement des grains de céréales destinés à la production de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française).	Hydrolyse des liaisons bêta 1-4 des glucanes.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Endo-bêta-glucanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CF 624B-1) porteuse du gène codant une bêta glucanase de Bacillus subtilis.	Enzymes.	Brasserie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool potable. \n	Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Endo-bêta-glucanase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Geosmithia emersonii (BWW1016. 2).	Enzymes	Brasserie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes.	Teneur techniquement inévitable.
\n Endoglucanase de Humicola insolens (DSM 1800). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Endoglucanase d'Humicola insolens (DSM 1800). \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Endoxylanase d'Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CB 270-95). \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Endoxylanase d'Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CBS 270-95). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Endoxylanase d'Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CB 270-95). \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Endoxylanase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (XEA) contenant le gène codant pour l'endoxylanase de Rasamsonia emersonii	Enzymes.	Brasserie. Industrie de l'alcool. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur techniquement inévitable.
\n Enzymes coagulantes citées dans la présente annexe pour les fromages. \n	\n Enzymes. \n	\n Caséines acides alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Enzymes débranchant l'amidon de souche non génétiquement modifiée de Bacillus acido-pullulyticus (par exemple pullulanase).	Enzymes.	Amidonnerie, production de glucose, bières.	Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.

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\n AUXILIAIRES \n technologiques \n	\n CATÉGORIE \n de l'auxiliaire technologique \n	\n DENRÉE \n alimentaire \n	\n CONDITIONS D'EMPLOI/ \n fonction \n	\n DOSE RÉSIDUELLE \n maximale \n
\n Exo-alpha-amylase maltogène de Bacillus subtilis contenant le gène de l'alpha amylase de B. stéarothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Exo-alpha amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (MDT06-221) contenant le gène synthétique codant une exo-alpha amylase maltogène de Geobacillus stearothermophilus.	Enzymes	Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n \n\t\t\tBrasserie. \n \n\t\t\tIndustrie de l'alcool potable. \n \n\t\t\tPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.	\n
\n Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (SM) contenant le gène de Bacillus stearothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis contenant le gène de Bacillus stearothermophilus.	Enzymes.	Sirop de maltose, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.	Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Exo-α-amylase maltogène (ou 4 α D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (SO) contenant le gène modifié codant l'exo-α-amylase maltogène de Bacillus stearothermophilus	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons α 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Exo alpha amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (OC) contenant le gène modifié codant l'exo alpha amylase maltogène de Bacillus stearothermophilus.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (DS 67348) contenant un gène de Geobacillus stearothermophilus.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Exopeptidase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus melleus. \n	\n Enzymes. \n	\n Préparations aromatisantes à base de matières premières laitières. \n	\n Protéolyse. Les préparations aromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin d'assurer l'inactivation des enzymes. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Extraits de muqueuses intestinales. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Extraits de muqueuses intestinales. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Extraits pancréatiques. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Extraits pancréatiques. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Glucamylase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha- glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Glucose isomérase (D-glucose cétol isomérase) de souche non génétiquement modifiée de Streptomyces violaceoniger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. \n	\n Isomérisation du glucose. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Glucose isomérase de souches non génétiquement modifiées de Bacillus coagulans, Actinoplanes missouriensis immobilisée sur un support réticulé par du glutaraldhéyde. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. \n	\n Isomérisation du glucose. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Glucose isomérase de Streptomyces murinus DMS3252, immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde et du polyéthylène imine. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. \n	\n Isomérisation du glucose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Glucose isomérase de souches non génétiquement modifiées de Streptomyces olivochromogenes, Streptomyces rubiginosus, immobilisée sur support inerte. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. \n	\n Isomérisation du glucose. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Glucose-isomérase, issue de la souche de Streptomyces rubiginosus SYC5406 génétiquement modifiée immobilisée sur un support gltaraldéhyde / polyéthylène-imine.	Enzymes.	Sirops à teneur élevée en fructose.	Isomérisation du D-glucose en D-fructose.	Dose techniquement inévitable.
\n Glucose oxydase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du bêta-D-glucose. L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Glucose oxydase issue de la souche d'Aspergillus oryzae Mt1-72 portant le gène codant pour la glucose oxydase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Boulangerie fine. \n	\n Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du béta-D- glucose. \n L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Glucose oxydase d'une souche (DS 31859) d'Aspergillus niger non génétiquement modifiée.	Enzymes.	Œufs.	Hydrolyse du bêta D-glucose.\n\t\t\t L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Glucose oxydase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (ZGL) porteuse du gène codant une glucose oxydase de Penicillium chrysogenum.	Enzymes	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse du bêta D-glucose.\n\t\t\t L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Glucose oxydase issue d'une souche modifiée génétiquement de Trichoderma reesei (RF11400) portant le gène codant la glucose oxydase de Penicillium amagasakiense.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, boulangerie fine, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie.	Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du béta-D-glucose. L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Glucosyltransférase de branchement (amylo-(1, 41, 6)-transglycosylase) issue souche de Bacillus subtilis génétiquement modifiée (RO) contenant le gène codant l'enzyme de branchement de Rhodothermus obamensis.	Enzymes	Amidonnerie	Création de liaison interchaînes 1, 6 glucosidiques par transfert d'une chaîne de résidus 1, 4 glucosidiques sur un groupe hydroxy d'une autre chaîne glucosidique similaire.\n\t\t\t Conversion de l'amylose en amylopectine. \n	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Glutaminase issue d'une souche de Bacillus amyloliquefaciens non génétiquement modifiée (GT2).	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.\n\t\t\t Extraits de levures. \n	Convervion de la L-glutamine en L-glutamate et ammoniac.	Teneur résiduelle techniquement inévitable
\n Hémicellulase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du bêta-D-glucose. L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, produits de la biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase de Bacillus subtilis autocloné B1-109 p CPC 720. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase de Bacillus subtilis autocloné. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase de Bacillus subtilis autocloné. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hexose oxydase de Hansenula polymorpha B 13-HOX 46 Mut 45. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Oxydation des hexoses et de certains disaccharides comme le maltose. Sous réserve de ne pas employer du méthanol comme inducteur. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Inulinase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse de l'inuline. La teneur en dianhydrodifructose doit être inférieure à 0,15 %. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Invertase (et invertase immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde) de souche non génétiquement modifiée de Saccharomyces cerevisiae. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de confiserie. \n	\n Hydrolyse du saccharose. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Invertase de souche non génétiquement modifiée de Saccharomyces cerevisiae immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde. \n	\n Enzymes. \n	\n Sucre inverti. \n	\n Hydrolyse du saccharose. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Iso-alpha-amylase de Pseudomonas amyloderamosa ATCC 21262. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glucosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lactase de Kluyveromyces lactis LCT 114 autocloné. \n	\n Enzymes. \n	\n Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes. \n	\n Hydrolyse du lactose. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Lactases de souches non génétiquement modifiées de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Lactose hydrolysé. \n	\n Hydrolyse du lactose. \n Les enzymes d'Aspergillus niger et d'Aspergillus oryzae peuvent être fixées sur un support inerte. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Lactases de souches non génétiquement modifiées de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Lactosérum hydrolysé. \n	\n Hydrolyse du lactose. \n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Lactoperoxydase extraite de lactosérum immobilisée, isothiocyanates de potassium ou de sodium et peroxyde d'hydrogène.	Divers.	Salades crues prêtes à l'emploi (de quatrième gamme)	Lactoperoxydase à la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.\n\t\t\t Peroxyde d'hydrogène à la concentration maximale de 2mM (soit 68 ppm). \n Ion isothiocyanate à la concentration maximale de 2 mM (soit 175 ppm pour le thiocyanate de potassium). \n Le procédé doit aboutir à une concentration d'isothiocyanate de 0, 6 mM dans l'eau de lavage. \n	Teneur résiduelle en thiocyanates dans les salades rincées inférieure à 0, 5 mg / kg.
\n Lipase d'une souche recombinée MStr 115 d'Aspergillus oryzae porteuse du gène codant pour la lipase de Fusarium oxy- sporum. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Modification des interactions triglycérides/gluten. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lipase d'Aspergillus oryzae (pCaHj559/BECh2#3) contenant le gène hybride Thermomyces lanuginosus/Fusarium oxy sporum codant pour la lipase. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'huile, des graisses et de l'œuf. \n	\n Hydrolyse des triglycérides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (AL) contenant le gène codant pour l'enzyme de Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus). \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Industrie des huiles alimentaires. \n Brasserie. \n	Modification des interactions triglycérides/ gluten.\n\t\t\t Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une inter-estérification. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (PH) contenant le gène codant pour la lipase de Fusarium oxysporum	Enzymes.	Hydrolysats de protéines	Hydrolyse des lipides lors du prétraitement des matières premières utilisées pour la production d'hydrolysats de protéines	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Lipase de souche non génétiquement modifiée de Candida rugosa. \n	\n Enzymes. \n	\n Production de préparations aromatisantes à partir de matières premières laitières. \n	\n Hydrolyse des triglycérides. \n Les préparations aromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin d'assurer l'inactivation des enzymes. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Lipase issue d'une souche d'Aspergillus niger génétiquement modifiée (DB) contenant le gène codant la lipase de Candida antarctica.	Enzymes	Industrie des huiles alimentaires	Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une interestérification.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (LH) contenant le gène modifié codant la lipase de Thermomyces lanuginosus.	Enzymes	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des triglycérides.	Teneur techniquement inévitable.
Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF10625) contenant le gène modifié codant la lipase de Fusarium oxysporum.	Enzymes.	Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.	Hydrolyse des triglycérides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Candida cylindracea (AE-LAYH).	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, production de produits laitiers utilisés à des fins aromatiques et de matières grasses concentrées en EPA et en DHA.	Hydrolyse des triglycérides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Penicillium roqueforti (AE-LRF).	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, production de produits laitiers utilisés à des fins aromatiques, de matières grasses hydrolysées et d'ingrédients pour les préparations aromatisantes.	Hydrolyse des triglycérides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase produite par la souche d'Aspergillus niger modifiée génétiquement LFS-54 contenant un gène codant la lipase de Fusarium culmorum.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.\n\t\t\t Viennoiserie, biscuiterie, pâtisserie. \n	Modification des interactions triglycérides / gluten.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase issue de la souche de Pichia angusta B14-CBSsynt modifiée génétiquement contenant un gène synthétique codant la lipase de Fusarium heterosporum.	Enzymes.	Industrie des huiles alimentaires.	Hydrolyse des triglycérides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase issue de la souche de Pichia angusta B14-CBSsynt modifiée génétiquement contenant un gène synthétique codant la lipase de Fusarium heterosporum.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française).\n\t\t\t Viennoiserie. \n	Modification des interactions triglycérides/ gluten.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase immobilisée d'une souche de Rhizopus niveus non génétiquement modifiée (NL-1).	Enzymes.	Industrie des huiles et graisses alimentaires.	Hydrolyse des triglycérides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Lipase de Rhizopus oryzae FLP-1. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Modification des interactions triglycérides-gluten. \n Hydrolyse des triglycérides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lipase de souche non génétiquement modifiée de Rhizopus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Graisses et huiles alimentaires (sauf beurre). \n	\n Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une interestérification. \n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Lysophospholipase d'Aspergillus niger ATCC 13496. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose, production de glucose. \n	\n Libération de certains composés lipidiques liés à la fraction amylose de l'amidon. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Lysophospholipase d'Aspergillus niger génétiquement modifiée Lp-1.	Enzymes.	Amidonnerie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n	Hydrolyse des lysophospholipides.	Dose techniquement inévitable.
Lysophospholipase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF 7206) porteuse du gène codant une lysophospholipase d'Aspergillus nishimurae.	Enzymes.	Production de sirop de glucose	Hydrolyse des lysophospholipides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Maltotetraohydrolase (G4-amylase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (DP-Dzr46) portant le gène codant la maltotetraohydrolase de Pseudomonas stutzeri.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie.	Hydrolyse des liaisons alpha (1,4) D-glycosidiques des polysaccharides amylacés en libérant des résidus maltotétraose à partir des extrémités non réductrices.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Papaïne de Carica papaya. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Papaïne de Carica papaya. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines de soja et blé. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Hydrolysats utilisés comme agent de foisonnement. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Papaïne de Carica papaya. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Papaïne de Carica papaya. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pectinases de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus niger, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Cidres et poirés, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques et esters des substances pectiques. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Pectine méthylestérase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation, préparations de fruits et de tomates. \n	\n Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium). \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Pectine méthylestérase produite par la souche recombinée d'Aspergillus niger PME 44.	Enzymes.	Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation.\n\t\t\t Jus de fruits. \n Préparations de fruits et de tomates. \n	Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Pectine méthylestérase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant d'Aspergillus aculeatus. \n	\n Enzymes. \n	\n Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation. \n	\n Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium). \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pectine méthylestérase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant d'Aspergillus aculeatus. \n	\n Enzymes. \n	\n Jus de fruits. \n	\n Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium). \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Pectine méthylestérase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF6201) portant le gène codant la pectine méthylestérase d'Aspergillus tubigensis.	Enzymes.	Jus et purées de fruits et légumes, traitement des fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation, traitement des grains de céréales destinés à la production de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française), prétraitement des grains verts de café.	Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Pentosanase d'Humicola insolens (DSM 1800). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des pentosanes insolubles, présents dans les hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pentosanase d'Humicola insolens (DSM 1800). \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des pentosanases insolubles présents dans les hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pepsine bovine, porcine. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines de soja et blé. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Hydrolysats utilisés comme agent de foisonnement. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pepsine. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pepsine. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Phosphodiestérase de radicelles de malt. \n	\n Enzymes. \n	\n Production d'extraits de levures hydrolysés et de levures sèches autolysées riches en 5'nucléotides. \n	\n Hydrolyse de l'ARN. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Phosphodiestérase I issue d'une souche non génétiquement modifiée de Leptographium procerum (DS14595).	Enzymes	Production d'extraits de levures autolysées riches en 5'nucléotides.	Hydrolyse de l'ARN.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Phospholipase A1 produite par une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant la phospholipase A1 de Fusarium venenatum (PP).	Enzymes.	Fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine.	Hydrolyse des phospholipides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Phospholipase A2 d'Aspergillus niger modifié génétiquement PLA 54 (DS 35496). \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des phosphoglycérides ou phospholipides du gluten. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Phospholipase A2 d'Aspergillus niger modifiée génétiquement PLA 54.	Enzymes.	Jaunes d'œufs destinés à la fabrication de sauces.	Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides pour le traitement des jaunes d'œufs destinés à la fabrication de mayonnaise et d'autres sauces émulsionnées.	Dose techniquement inévitable.
Phospholipase A2 d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger PLA 54.	Enzymes.	Huiles végétales.	Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Phospholipase A2 de pancréas de porc. \n	\n Enzymes. \n	\n Jaunes d'œufs destinés à la fabrication de sauces. \n	\n Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides pour le traitement des jaunes d'œufs destinés à la fabrication de mayonnaise et d'autres sauces émulsionnées. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Phospholipase A2 de pancréas de porc. \n	\n Enzymes. \n	\n Viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des phosphoglycérides ou phospholipides du gluten. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Phospholipase A2 issue d'une souche de Streptomyces violaceoruber AS-10 autoclonée.	Enzymes.	Production de jaunes d'œufs modifiés et d'hydrolysats de lécithine. Traitement de farines de céréales et d'huiles végétales pour la fabrication de chocolat, de sauces, mayonnaise, produits de boulangerie et de pâtisserie.	Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides.	Teneur techniquement inévitable.
Phospholipase A2 issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF8793) codant le gène de la phospholipase A2 d'Aspergillus nishimurae.	Enzymes.	Huiles végétales.	Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Phospholipase C produite par la souche de Pichia pastoris génétiquement modifiée DVSA-PLC-004.	Enzymes.	Huiles végétales.	Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Phytase d'Aspergillus niger NPH54 (DS 35387) portant le gène codant pour la phytase d'Aspergillus niger 3135. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des phytates. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Phytase issue d'une souche modifiée génétiquement de Trichoderma reesei (DP-Nzt55) portant le gène codant la phytase de Buttiauxella sp.	Enzymes.	Industrie de l'alcool.	Hydrolyse des phytates.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Polygalacturonase issue d'une souche d'Aspergillus niger modifiée génétiquement (EPG-102) contenant un gène codant la polygalacturonase d'Aspergillus niger.	Enzymes.	Jus de fruits.	Hydrolyse des liaisons galacturoniques des pectates et autres galacturonanes.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Polygalacturonase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF6197) portant le gène codant la polygalacturonase d'Aspergillus tubigensis.	Enzymes.	Jus et purées de fruits et légumes, traitement des grains de céréales destinés à la fabrication de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française), prétraitement des grains verts de café.	Hydrolyse des liaisons galacturoniques des pectates et autres galacturonanes.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Présure. \n	\n Enzymes. \n	\n Caséinates acides alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Coagulation des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Présure. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Coagulation des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéase d'Aspergillus oryzae IMI 359 166. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Protéase d'Aspergillus niger recombinée (GEP 44).	Enzymes.	Bière. Hydrolysats de protéines. \n \n\t\t\tProcédé amidonnier (glucoserie)	Hydrolyse de la liaison peptidique au niveau du groupe carboxyl des résidus proline.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Protéase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné.	Enzymes.	Bières, produits de boulangerie (à l'exception du pain de tradition française) et boulangerie fine, hydrolysats de protéines et d'œufs.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Dose techniquement inévitable.
\n Protéase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la mer tels qu'œufs de poisson, céphalopodes. \n	\n Traitement de certains produits de la mer (œufs de poisson, céphalopodes). \n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus amyloliquefaciens (NB). \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n Brasserie. \n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Gluten de blé partiellement hydrolysé. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n Production de gluten de blé partiellement hydrolysé utilisé comme agent de texture. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines de soja et de blé. \n	\n Hydrolysats de protéines utilisées pour leurs propriétés fonctionnelles. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Protéase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (EP) contenant le gène de la protéase de Bacillus amyloliquefaciens.	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.\n\t\t\t Brasserie. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. \n	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
Protéase (subtilisine) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (DP-Ezx62) portant le gène codant la protéase (subtilisine) de Bacillus amyloliquefaciens.	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Protéase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilisi (LMGS-23982) porteuse du gène codant une protéase de Thermus aquaticus.	Enzymes	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
Protéase de Geobacillus caldoproteolyticus Rokko non transformée AZ 3173s.	Enzymes.	Production d'hydrolysats de protéines.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines avec une segmentation préférentielle pour Leu ¹ Phe.	Dose techniquement inévitable.
\n Protéase de souche non génétiquement modifiée de Rhizomucor miehei. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la mer tels qu'œufs de poisson, céphalopodes. \n	\n Traitement de certains produits de la mer (œufs de poisson, céphalopodes). Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéase de souche non génétiquement modifiée de Micrococcus caseolyticus. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages à pâtes pressées cuites et non cuites et à pâtes molles (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Protéolyse des caséines du lait pendant l'affinage. \n Activation des ferments lactiques. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéases à résidu sérine de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéases à résidu sérine de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Protéase à résidu sérine issue souche génétiquement modifiée de Fusarium venenatum (FG) contenant le gène codant la protéase de Fusarium oxysporum.	Enzymes	Hydrolysats de protéines	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Protéase à résidu sérine issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (RH) contenant le gène codant la protéase de Nocardiopsis prasina.	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
\n Protéases acides de souche non génétiquement modifiée de Mucor pusillus lindt. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (lait de vache et sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être \" enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie \". \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Protéases acides d'une souche autoclonée de Cryphonectria parasitica (DMS 29549)	Enzymes.	Fromages (lait de vache et sans AOC).	A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être \" enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie \".	Teneur techniquement inévitable.
\n Protéases acides de souches non génétiquement modifiées de Rhizomucor miehei. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être \" enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie \". \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéases acides de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii, Rhizomucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéases acides de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii, Rhizomucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéases de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. \n	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Protéases de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii.	Enzymes.	Bières.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
\n Protéases de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases d'origine animale. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases (métallo-) de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéases (métallo-) de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Protéine-glutaminase issue d'une souche de Chryseobacterium proteolyticum non génétiquement modifiée (FERM P-17664).	Enzymes.	Ingrédients et denrées alimentaires à base de protéines.	Catalyse la désamidation des résidus glutaminyl des polypeptides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Pullulanase (alpha dextrine 6 glucano-hydrolase) de Klebsiella planticola (15050). \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pullulanase (dextrine 6 glucano- hydrolase) de Klebsiella planticola (15050). \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pullulanase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus acido-pullulyticus. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Pullulanase de Bacillus licheniformis contenant le gène de la pullulanase de B. deramificans. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. Production industrielle de sirop de glucose. Saccharification de l'amidon. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pullulanase de Bacillus subtilis A164 5 D porteuse du gène de Bacillus deramificans codant pour la pullulanase. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Pullulanase issue d'une souche de Bacillus subtilis génétiquement modifiée (AO) contenant le gène codant la pullulanase de Bacillus acidopullulyticus.	Enzymes.	Brasserie, amidonnerie, alcool.	Hydrolyse des liaisons 1-6 glycosidiques des polysaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Pullulanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (BML780PULm104) contenant le gène de la pullulanase de Bacillus deramificans.	Enzymes.	Industrie de l'alcool, brasserie, amidonnerie.	Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Pullulanase de type I ou pullulane 6-glucohydrolase d'une souche non génériquement modifiée de Pullulanibacillus sp. DSM 22469.	Enzymes.	Production d'édulcorants et de maltodextrines à partir d'amidon.	Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glucosides de l'amidon.	Teneur techniquement inévitable.
\n Ribonucléase de souche non génétiquement modifiée de Penicillium citrinum. \n	\n Enzymes. \n	\n Extraits de levures hydrolysés. \n	\n Traitement d'extraits de levures. Hydrolyse de polyribonucléotides. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Ribonucléase de souche non génétiquement modifiée de Penicillium citrinum sous formes granulée et poudre.	Enzymes.	Extraits de levures hydrolysés.	Traitement d'extraits de levures. Hydrolyse de polyribonucléotides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Tannase d'Aspergillus oryzae (n^o 11-5). \n	\n Enzymes. \n	\n Thé prêt à boire. \n	\n Hydrolyse des tannins. A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Thermolysine issue d'une souche de Geobacillus stearothermophilus non génétiquement modifiée (TP7).	Enzymes	Production d'extraits de levure hydrolysés et d'hydrolysats de protéines carnées.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
Transglutaminase de la souche de Streptomyces mobaraensis non génétiquement modifiée S-8112.	Enzymes.	Produits reconstitués à base de poissons et d'autres produits de la mer.	Formation de liaisons covalentes. L'autorisation est limitée à la fabrication de produits vendus à l'état cuit, le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer l'inactivation de l'enzyme. Conformément au point 7 de la partie A de l'annexe VI du règlement (UE) n° 1169/2011 du 25 octobre 2011 précité, les produits de la pêche qui peuvent donner l'impression d'être faits d'une pièce entière de poisson mais qui, en réalité, consistent en différents morceaux liés ensemble par divers ingrédients, y compris des additifs ou des enzymes alimentaires ou d'autres procédés, portent l'indication suivante, en français : \" poisson reconstitué \".	Teneur résiduelle techniquement inévitable.\n\t\t\t L'enzyme doit être inactivée dans le produit final. \n
Transglutaminase de la souche de Streptomyces mobaraensis non génétiquement modifiée S-8112.	Enzymes.	Snacks à base de végétaux et protéines d'œufs ou de lait.	Formation de liaisons covalentes glutamyl-lysine.	Teneur résiduelle techniquement inévitable. L'enzyme doit être inactivée dans le produit final.
\n Transglutaminase de souche non génétiquement modifiée de Streptoverticillium mobaraense. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Formation de liaisons covalentes glutamyl-lysine. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Transglutaminase de souche non génétiquement modifiée de Streptoverticillium mobaraense. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits à base de viandes reconstituées. \n	\n Formation de liaisons covalentes. L'autorisation est limitée à la fabrication de produits vendus à l'état cuit, le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant devant assurer l'inactivité de l'enzyme. Conformément au point 7 de la partie A de l'annexe VI du règlement (UE) n° 1169/2011 du 25 octobre 2011 précité, les produits à base de viande et les préparations de viandes qui peuvent donner l'impression d'être faits d'une pièce entière de viande mais qui, en réalité, consistent en différents morceaux liés ensemble par divers ingrédients, y compris des additifs ou des enzymes alimentaires ou d'autres procédés, portent l'indication suivante, en français : \" viande reconstituée \". \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Transglutaminase issue de la souche S-8112 de Streptoverticillium mobaraense. \n	\n Enzymes. \n	\n Production de fromages au lait pasteurisé (à l'exclusion des AOC), de spécialités fromagères au lait pasteurisé et de produits laitiers gélifiés au lait pasteurisés. \n	\n Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer l'inactivité de l'enzyme. \n	\n Dose techniquement inévitable. L'enzyme doit être inactivée dans le produit final. \n
\n Trypsine de souche non génétiquement modifiée. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Trypsine de souche non génétiquement modifiée. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus acidus (RF7398) porteuse d'un gène codant une xylanase de Aspergillus acidus.	Enzymes	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour la xylanase de Thermomyces lanuginosus. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'alcool. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour la xylanase de Thermomyces lanuginosus. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae Fb1-1 contenant le gène codant pour la xylanase d'Aspergillus aculeatus. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'alcool. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant d'Aspergillus aculeatus. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour l'enzyme de Thermomyces lanuginosus (SA 1-1). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification ( à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (FB) porteuse d'un gène codant une xylanase de d'Aspergillus aculeatus.	Enzymes	Brasserie.\n\t\t\t Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (CE) porteuse d'un gène codant une xylanase de de Bacillus licheniformis.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase de Bacillus subtilis génétiquement modifiée XAS-3.	Enzymes.	Produits de boulangerie et boulangerie fine à l'exception du pain de tradition française.	Hydrolyse des liaisons osidiques des xylanes qui sont des hémicelluloses.A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.	Dose techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CF307) autoclonée.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie ; Industrie de l'alcool, amidonnerie, production de sirop de glucose.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase de Bacillus subtilis Giza 3508 porteuse d'un gène codant une xylanase de Pseudoalteromonas haloplankis.	Enzymes.	Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.	Hydrolyse des liaisons osidiques des xylanes qui sont des hémicelluloses.A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.	Dose techniquement inévitable.
\n Xylanase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 3450) contenant le gène codant pour l'enzyme de T. longibrachiatum. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (QM9414, ATCC 26921). \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose de blé et de maïs. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Xylanase de Trichoderma longibrachiatum\n\t\t\t (souche QM 9414, ATCC 26921). \n	Enzymes.	Industrie de l'alcool.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase d'une souche de Trichoderma longibrachiatum non génétiquement modifiée CBS 614.94.	Enzymes.	Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (CBS-114044) porteuse du gène muté codant une xylanase de Thermopolyspora flexuosa (synonyme antérieur de Nonomuraea flexuosa).	Enzymes	Amidonnerie. Brasserie. Industrie de l'alcool. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	\n \n\t\t\tHydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (Brew2 # 21) porteuse d'un gène codant une xylanase d'Aspergillus niger.	Enzymes.	Brasserie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzd66) portant le gène codant la xylanase d'Aspergillus niger var. tubigensis.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (ER) portant le gène codant la xylanase de Talaromyces leycetanus.	Enzymes.	Amidonnerie.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.

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Article 2 ENTIEREMENT_MODIF (Arrêté du 15 mars 2021 modifiant l'arrêté du 19 octobre 2006 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de certaines denrées alimentaires)