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\n
A modifié les dispositions suivantes :

-Arrêté du 19 octobre 2006
\nArt. Annexe I A, Art. Annexe II, Art. Annexe I C, Art. Annexe I D\n
\n

\n
\n

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\n AUXILIAIRES \n\t\t\ttechnologiques \n	\n CATÉGORIE \n\t\t\tde l'AT \n	\n DENRÉE \n\t\t\talimentaire \n	\n CONDITIONS D'EMPLOI/ \n\t\t\tfonction \n	\n TENEUR RÉSIDUELLE \n\t\t\tmaximale \n
\n Asparaginase d'Aspergillus niger autocloné \n	\n Enzymes. \n	\n Céréales infantiles, biscuits et biscottes destinées aux nourrissons et enfants en bas âge. \n	\n Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120 °C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide). \n Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer la dénaturation de l'enzyme. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n L'enzyme doit être dénaturée dans le produit final. \n
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (AGN) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus niger	Enzymes.	Céréales infantiles, biscuits et biscottes destinées aux nourrissons et enfants en bas âge.	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide). \n \n\t\t\tLe traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer la dénaturation de l'enzyme.	Teneur techniquement inévitable. \n \n\t\t\tL'enzyme doit être dénaturée dans le produit final.
\n \n\t\t\tAsparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (OA) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus oryzae	Enzymes.	Céréales infantiles, biscuits et biscottes destinées aux nourrissons et enfants en bas âge.	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide). \n \n\t\t\tLe traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer la dénaturation de l'enzyme.	\n \n\t\t\tTeneur techniquement inévitable. \n \n\t\t\tL'enzyme doit être dénaturée dans le produit final.
Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (PH) contenant le gène codant pour la lipase de Fusarium oxysporum	Enzymes.	\n \n\t\t\tHydrolysats de protéines	Hydrolyse des lipides lors du prétraitement des matières premières utilisées pour la production d'hydrolysats de protéines	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Bêta galactosidase BbgIV issue d'une souche génétiquement modifiée d'Escherichia coli (BgIA MCB3) porteuse du gène codant une bêta galactosidase BbgIV de Bifidobactérium bifidum. \n	\n Enzymes. \n	\n Galacto-oligosaccharides. \n	\n Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Enzymes amylolytiques citées à l'annexe I C. \n	\n Enzymes. \n	\n Aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé. \n	\n Dans les conditions prévues en annexe I C. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Enzymes protéolytiques citées à l'annexe I C. \n	\n Enzymes. \n	\n Aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé. \n	\n Dans les conditions prévues en annexe I C. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Enzymes pectiques citées à l'annexe I C. \n	\n Enzymes. \n	\n Aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas-âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé. \n	\n Dans les conditions prévues en annexe I C. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n

\n\n

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\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n

\n AUXILIAIRES \n technologiques \n	\n CATÉGORIE \n de l'auxiliaire technologique \n	\n DENRÉE \n alimentaire \n	\n CONDITIONS D'EMPLOI/ \n fonction \n	\n DOSE RÉSIDUELLE \n maximale \n
\n 5' AMP désaminase d'Aspergillus melleus DN 22. \n	\n Enzymes. \n	\n Production d'extraits de levure hydrolysés. \n	\n Hydrolyse du 5' adenosine monophosphate. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Acétolactate décarboxylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus \n \n\t\t\tLicheniformis (JB) contenant le gène codant pour l'acétolactate \n \n\t\t\tdécarboxylase de Bacillus brevis	Enzymes.	Brasserie	Hydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyle	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Alpha acétolactate décarboxylase de Bacillus subtilis contenant le gène codant l'alpha acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis. \n	\n Enzymes. \n	\n Alcool éthylique d'origine agricole. \n	\n Hydrolyse de l'alpha acétolactate précurseur du diacétyle. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha acétolactate décarboxylase de Bacillus subtilis contenant le gène de l'alpha-acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyle. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase d'Aspergillus niger, A. oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase d'Aspergillus niger, A. oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Alpha amylase d'aspergillus niger, A. oryzae.	Enzymes.	Panification spéciale.	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1-4 - glycosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.	Dose techniquement inévitable.
\n Alpha amylase d'Aspergillus niger, A. oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Alpha-amylase d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (MC) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase de Rhizomucor pusillus.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirop de glucose.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha-amylase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné EBA1-H2A.\n\t\t\t Alpha-amylase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné. \n	Enzymes.	Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.\n\t\t\t Bière. \n Industrie de l'alcool. \n Amidonnerie, production de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiques des oligo-saccharides et des polysaccharides.	Dose techniquement inévitable.
Alpha amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus amyloliquefaciens (WR).	Enzymes.	Brasserie.\n\t\t\t Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Industrie de l'alcool. \n Amidonnerie, production de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1,4-D-glucosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (KE) contenant le gène codant l'alpha amylase de Bacillus amyloliquefaciens.	Enzymes.	Amidonnerie, production de glucose.\n\t\t\t Brasserie. \n Industrie de l'alcool. \n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. \n	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1,4-D-glucosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus Subtilis (NBA) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase dérivé de l'Alicyclobacillus pohliae	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (SB) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase de Rhizomucor pusillus	Enzymes.	Amidonnerie, Industrie de l'alcool. \n \n\t\t\tPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BR) contenant le gène codant pour la glucoamylase de Trametes cingulata	Enzymes.	Amidonnerie \n \n\t\t\tBrasserie \n \n\t\t\tIndustrie de l'alcool \n \n\t\t\tPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie	\n \n\t\t\tHydrolyse des liaisons alpha-1-4- \n \n\t\t\tglycosidiques des polysaccharides	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (AGN) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus niger	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner, produits frits à base de pommes de terre.	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparaginase et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BW) contenant le gène codant pour la glucoamylase de Gloeophyllum trabeum	Enzymes.	Amidonnerie \n \n\t\t\tIndustrie de l'alcool	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4- \n \n\t\t\tglycosidiques des polysaccharides	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Alpha-amylase de Bacillus licheniformis autocloné.	Enzymes.	Bières.	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiques des oligo-saccharides et des polysaccharides.	Dose techniquement inévitable.
Alpha-amylase d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (AV) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase de Bacillus licheniformis.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirop de glucose.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis contenant le gène codant de l'alpha amylase de Bacillus stearothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Alcool éthylique d'origine agricole. \n	\n Liquéfaction de l'amidon dans la trempe de distillation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis contenant le gène de l'alpha-amylase de B. stearothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha- glycosidiques des polysaccharides. Liquéfaction des grains crus. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis contenant le gène de l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits d'hydrolyse de l'amidon. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides. \n Dégradation de l'amidon dans le jus de canne. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis MOL. 2083 recombiné génétiquement. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de la brasserie, de l'amidonnerie, production de sirop de glucose, de l'alcool et de la sucrerie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1 - 4 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes. \n	\n Alcool éthylique d'origine agricole. \n	\n Liquéfaction de l'amidon dans la trempe de distillation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis M P 4 9 1 0 contenant le gène codant l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophillus. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool, brasserie, industrie sucrière. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Alpha amylase de Bacillus licheniformis SJ7199 contenant le gène codant une alpha amylase de Bacillus stearothermophilus.	Enzymes.	Industrie de la brasserie, de l'amidonnerie, de l'alcool et de la sucrerie.	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1-4 - glycosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.	Dose techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (GICC03305) porteuse du gène codant une alpha-amylase de Geobacillus stearothermophilus.	Enzymes	Brasserie. Industrie de l'alcool.\n\t\t\t Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. Liquéfaction des grains crus. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de la sucrerie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue. \n	\n Enzymes \n	\n Produits de confiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus licheniformis (souche LiH 1159) porteur du gène codant pour l'enzyme de B. licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool, brasserie industrie sucrière. \n	\n Hydrolyse de liaisons alphaglycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus subtilis, B. licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus subtilis, B. licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits d'hydrolyse de l'amidon Industrie sucrière. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylase de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylases de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Alpha-amylases de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits deshydratés, nectars, sirops. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha- glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Alpha-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Microbacterium imperiale (FERM P-11315).	Enzymes	Production de sirop enrichi en maltotriose.\n\t\t\t Panification. \n	Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Alpha-amylase de Pseudomonas fluorescens DC 88 porteuse d'un gène hybride de Thermococcus / codant l'alpha-amylase.	Enzymes.	Amidonnerie, production de glucose\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n	Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiques des oligo-saccharides et des polysaccharides.	Dose techniquement inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (LOH4 AkAApaA) porteuse du gène codant une alpha-amylase d'Aspergillus kawachii.	Enzymes	Brasserie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Aminopeptidase d'Aspergillus niger EPD-4. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromagerie à l'exception des fromages bénéficiant d'une appellation d'origine, hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Aminopeptidase d'Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Aminopeptidase issue d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (EX).	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.\n\t\t\t Brasserie. \n	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
\n Amyloglucosidase (ou glucamylase) d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidase (ou glucamylase) d'Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidase (ou glucamylase) d'Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits d'hydrolyse de l'amidon. Industrie sucrière. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. Dégradation de l'amidon dans le jus de canne. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BE) contenant le gène codant l'amyloglucosidase de Talaromyces emersonii.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirops de glucose. Brasserie. Industrie de l'alcool.\n\t\t\t Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BF) contenant le gène codant l'amyloglucosidase de Penicillium oxalicum.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirops de glucose. Brasserie. Industrie de l'alcool.\n\t\t\t Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Amyloglucosidase d'Aspergillus niger (STz18-9) porteur du gène codant pour l'amyloglucosidase d'A. niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'alcool, amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons glucosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidase d'Aspergillus niger, A. oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Cidres et poirés. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidase ou a-glucosidase ou glucamylase ou transglucosidase d'Aspergillus niger non génétiquement modifiée. \n	\n Enzymes. \n	\n Production de sirops riches en oligosaccharides à partir d'amidon. \n Production d'aliments préparés contenant de l'amidon. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Amyloglucosidases (ou glucamylase) d'Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4-glycosidiques des polysaccharides. Liquéfaction des grains crus. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (70H2-TrGA # 32-9) contenant le gène codant l'amyloglucosidase de Trichoderma longibrachiatum.	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirops de glucose.\n\t\t\t Brasserie. \n Industrie de l'alcool. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, biscotterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Arabinofuranosidase d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (ARF-1) \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie et pâtisserie. \n	\n Hydrolyse des arabinoxylanes, L-arabinanes et arabinogalactanes dans les céréales. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Asparaginase d'Aspergillus niger autocloné.	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exclusion des pains de tradition française) y compris les céréales pour petits déjeuners, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levures.	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Dose techniquement inévitable.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (SP ou pCaHj621/ BECh2) contenant le gène codant pour l'asparaginase d'Aspergillus oryzae.	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exclusion des pains de tradition française) y compris les céréales pour petits déjeuners, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levures\n\t\t\t Prétraitement des grains verts de café \n	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Dose techniquement inévitable.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CK) porteuse du gène codant une asparaginase de Pyrococcus furiosus.	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levure. \n \n\t\t\tPrétraitement des grains verts de café.	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparaginase et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (OA) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus oryzae	Enzymes.	Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner, produits frits à base de pommes de terre. \n \n\t\t\tPrétraitement des grains verts de café \n \n\t\t\tPrétraitement du cacao	Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).	Teneur techniquement inévitable.
\n Aspartyl protéase d'Aspergillus oryzae (n° IF 04 177/777) contenant le gène codant pour la protéase de Rhizomucor mieihei. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être \"enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie\". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bêta amylase (1-4 alpha-D glucane-malto-hydrolase) d'orge non germée. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop à haute teneur en maltose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bêta amylase extraite de grains de blé. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool et brasserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n L'absence de mycotoxines doit être contrôlée dans les lots de préparations enzymatiques. \n
Bêta-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée Bacillus licheniformis (JA) contenant le gène codant pour la bêta-amylase de Bacillus flexus	Enzymes.	Amidonnerie	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Bêta fructofuranosidase d'Aspergillus niger (ATCC 20611). \n	\n Enzymes. \n	\n Fructo-oligo-saccharides (oligofructi-saccharides). \n	\n Hydrolyse du saccharose suivie d'une oligomérisation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Bêta-galactosidase (lactase acide) issue d'une souche d'Aspergillus oryzae autocloné (ACL-1C)	Enzymes.	Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
\n Bêta galactosidase de Bacillus circulans (ATCC 31382). \n	\n Enzymes. \n	\n Galacto-oligosaccharides. \n	\n Addition de galactose ou de lactose pour obtenir des galacto-oligosaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Bêta galactosidase BbgIV issue d'une souche génétiquement modifiée d'Escherichia coli (BgIA MCB3) porteuse du gène codant une bêta galactosidase BbgIV de Bifidobactérium bifidum.	Enzymes.	Galacto-oligosaccharides	Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.	Teneur techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase de Kluyveromyces lactis n° 013-2 (FERM P-3513).	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase de Kluyveromyces lactis GAL 16A/ 18A.	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
Beta galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (XJ).	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée) stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (CBS 683).	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée) stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.	Hydrolyse du lactose.	Teneur techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase (lactase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (BT) contenant le gène codant pour la lactase de Bifidobacterium \n \n\t\t\tbifidium	Enzymes.	Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans \n \n\t\t\tdes conditions permettant \n \n\t\t\td'assurer l'inactivation des enzymes.	\n \n\t\t\tHydrolyse du \n \n\t\t\tlactose	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Bêta galactosidases de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Lactose hydrolysé. \n	\n Hydrolyse du lactose. Les enzymes d'Aspergillus niger et d'Aspergillus oryzae peuvent être fixées sur un support inerte. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bêta glucanase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bêta glucanase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Bêta-glucanase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné.	Enzymes.	Bières.	Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes.	Dose techniquement inévitable.
\n Bêta glucanase de Talaromyces emersonii FBG-1 (DS 29601) \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bêta glucanase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 2656) contenant les gènes codant pour l'enzyme de T. longibrachiatum. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 glycosidiques des bêta glucanes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bêta glucanases de Bacillus subtilis, Bacillus amyloliquefaciens, Aspergillus niger, Disporotrichum dimorthosporum. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 glycosidiques des bêta glucanes. Ne peuvent être utilisées que lors du brassage dans la préparation du moût de la bière en vue de faciliter la filtration. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Bromélaïne de tige extraite d'Ananas comosus	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie et biscotterie.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
Carboxypeptidase de type sérine issue d'une souche d'Aspergillus niger modifiée génétiquement PEG-1A contenant un gène codant la carboxypeptidase d'Aspergillus niger.	Enzymes.	Fromages à l'exception des fromages bénéficiant d'une appellation d'origine.\n\t\t\t Arômes obtenus à partir de matières premières laitières. \n Produits à base de viande fermentées. \n	Hydrolyse des liaisons peptidiques de protéines.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Cellobiase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulase (endo 1-4 bêta D glucanase, cellobiohydrolase, exo 1-4 bêta D glucanase) de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 233). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse de la cellulose. A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Penicillium funiculosum (PF8/403-M).	Enzymes.	Amidonnerie, brasserie, industrie de l'alcool	Hydrolyse de la cellulose.	Teneur techniquement inévitable.
\n Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (RLP 37). \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse de la cellulose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des substrats pariétaux. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (ATCC 26.921). \n	\n Enzymes. \n	\n Fibres solubles à partir de marc de pommes. \n	\n Hydrolyse de la cellulose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (ATCC 26.921). \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse de la cellulose de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. \n Dose maximale d'emploi 1 g/kg de matière première à traiter. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex reesei) A83. \n	\n Enzymes. \n	Brasserie. Industrie de l'alcool.\n\t\t\t Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie. \n	\n Hydrolyse de la cellulose \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei). \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'alcool. \n	\n Hydrolyse de la cellulose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (TV)	Enzymes.	Brasserie.\n\t\t\t Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	Hydrolyse de la cellulose.	Teneur techniquement inévitable.
Cellulase issue d'une souche de Trichoderma reesei autoclonée (E2DD2).	Enzymes.	Amidonnerie, production de sirop de glucose.\n\t\t\t Brasserie. \n Industrie de l'alcool potable. \n	Hydrolyse de la cellulose.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Chymosine d'Aspergillus niger variété Awamori renfermant un gène de prochymosine B de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Hydrolyse de la caséine. \n La dénomination de cette enzyme doit être : \"Enzyme coagulante : chymosine produite par Aspergillus niger variété Awamori\". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Chymosine issue d'une souche d'Aspergillus niger variété Awamori (CHCC10311) porteuse d'un gène codant la chymosine de dromadaire domestique.	Enzymes.	Fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée.\n\t\t\t Produits laitiers coagulés. \n	Hydrolyse de la caséine.	Teneur techniquement inévitable.
\n Chymosine de Kluyveromyces lactis renfermant un gène de prochymosine B de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Hydrolyse de la caséine. \n La dénomination de cette enzyme doit être : \"Enzyme coagulante : chymosine produite par Kluyveromyces lactis\". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Chymosine d'Escherichia coli K 12 renfermant un gène de prochymosine A de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Hydrolyse de la caséine. \n La dénomination de cette enzyme doit être : \"Enzyme coagulante : chymosine produite par Escherichia coli K 12\". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Chymosine extraite de la caillette de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Chymosine extraite de la caillette de veau. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Chymotrypsine extrait de pancréas de bœuf. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Chymotrypsine extraite de pancréas de bœuf. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cyclomalto-dextrine glucanotransférase de Bacillus licheniformis (SJ2324) portant le gène codant de Thermoanaerobacter sp. \n	\n Enzymes. \n	\n Production de cyclodextrines. \n	\n Formation d' une liaison 1-4 alpha D-glucosidique (en cyclisant une partie de la chaîne des 1,4 alpha D-glucanes). \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
4-α-D glucane maltotétraohydrolase (ou G4-amylase) issue de la souche de Bacillus licheniformis MDT06-228 modifiée génétiquement contenant le gène codant une protéine recombinante de la 4-α-D glucane maltotétraohydrolase PS4wt de Pseudomonas-stutzeri.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha (1,4) D-glycosidiques des polysaccharides amylacés en libérant des résidus maltotétraose à partir des extrémités non réductrices.	Teneur techniquement inévitable.
\n Dextranase de Chaetomium gracile ATCC 16153. \n	\n Enzymes. \n	\n Sucrerie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 des dextranes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Dextranase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Chaetomium erraticum (3Z).	Enzymes.	Sucrerie.	Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 des dextranes.	Dose techniquement inévitable.
Endo-bêta-glucanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CF 624B-1) porteuse du gène codant une bêta glucanase de Bacillus subtilis.	Enzymes.	Brasserie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool potable. \n	Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Endo-bêta-glucanase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Geosmithia emersonii (BWW1016. 2).	Enzymes	Brasserie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes.	Teneur techniquement inévitable.
\n Endoglucanase de Humicola insolens (DSM 1800). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Endoglucanase d'Humicola insolens (DSM 1800). \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Endoxylanase d'Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CB 270-95). \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Endoxylanase d'Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CBS 270-95). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Endoxylanase d'Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CB 270-95). \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Endoxylanase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (XEA) contenant le gène codant pour l'endoxylanase de Rasamsonia emersonii	Enzymes.	Brasserie. Industrie de l'alcool. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur techniquement inévitable.
\n Enzymes coagulantes citées dans la présente annexe pour les fromages. \n	\n Enzymes. \n	\n Caséines acides alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Enzymes débranchant l'amidon de Bacillus acido-pullulyticus (par exemple pullulanase). \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de glucose. Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Enzymes débranchant l'amidon de Bacillus acido-pullulyticus. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n

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\n AUXILIAIRES \n technologiques \n	\n CATÉGORIE \n de l'auxiliaire technologique \n	\n DENRÉE \n alimentaire \n	\n CONDITIONS D'EMPLOI/ \n fonction \n	\n DOSE RÉSIDUELLE \n maximale \n
\n Exo-alpha-amylase maltogène de Bacillus subtilis contenant le gène de l'alpha amylase de B. stéarothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Exo-alpha amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (MDT06-221) contenant le gène synthétique codant une exo-alpha amylase maltogène de Geobacillus stearothermophilus.	Enzymes	Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n \n\t\t\tBrasserie. \n \n\t\t\tIndustrie de l'alcool potable. \n \n\t\t\tPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.	\n
\n Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (SM) contenant le gène de Bacillus stearothermophilus. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de maltose. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Exo-α-amylase maltogène (ou 4 α D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (SO) contenant le gène modifié codant l'exo-α-amylase maltogène de Bacillus stearothermophilus	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons α 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Exo alpha amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (OC) contenant le gène modifié codant l'exo alpha amylase maltogène de Bacillus stearothermophilus.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (DS 67348) contenant un gène de Geobacillus stearothermophilus.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Exopeptidase d'Aspergillus melleus. \n	\n Enzymes. \n	\n Préparations aromatisantes à partir de matières premières laitières. \n	\n Protéolyse. Les préparations aromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin d'assurer l'inactivation des enzymes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Extraits de muqueuses intestinales. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Extraits de muqueuses intestinales. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Extraits pancréatiques. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Extraits pancréatiques. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Glucamylase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha- glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Glucose isomérase (D-glucose cétol isomérase) de Streptomyces violaceoniger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. \n	\n Isomérisation du glucose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Glucose isomérase de Bacillus coagulans, Actinoplanes missouriensis immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. \n	\n Isomérisation du glucose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Glucose isomérase de Streptomyces murinus DMS3252, immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde et du polyéthylène imine. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. \n	\n Isomérisation du glucose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Glucose isomérase de Streptomyces olivochromogenes, Streptomyces rubiginosus, Streptomyces rubiginosus, immobilisée sur support inerte. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. \n	\n Isomérisation du glucose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Glucose-isomérase, issue de la souche de Streptomyces rubiginosus SYC5406 génétiquement modifiée immobilisée sur un support gltaraldéhyde / polyéthylène-imine.	Enzymes.	Sirops à teneur élevée en fructose.	Isomérisation du D-glucose en D-fructose.	Dose techniquement inévitable.
\n Glucose oxydase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du bêta-D- glucose. \n L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Glucose oxydase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du béta-D- glucose. \n L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Glucose oxydase issue de la souche d'Aspergillus oryzae Mt1-72 portant le gène codant pour la glucose oxydase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Boulangerie fine. \n	\n Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du béta-D- glucose. \n L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Glucose oxydase d'une souche (DS 31859) d'Aspergillus niger non génétiquement modifiée.	Enzymes.	Œufs.	Hydrolyse du bêta D-glucose.\n\t\t\t L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Glucose oxydase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (ZGL) porteuse du gène codant une glucose oxydase de Penicillium chrysogenum.	Enzymes	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse du bêta D-glucose.\n\t\t\t L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. \n	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Glucosyltransférase de branchement (amylo-(1, 41, 6)-transglycosylase) issue souche de Bacillus subtilis génétiquement modifiée (RO) contenant le gène codant l'enzyme de branchement de Rhodothermus obamensis.	Enzymes	Amidonnerie	Création de liaison interchaînes 1, 6 glucosidiques par transfert d'une chaîne de résidus 1, 4 glucosidiques sur un groupe hydroxy d'une autre chaîne glucosidique similaire.\n\t\t\t Conversion de l'amylose en amylopectine. \n	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Glutaminase issue d'une souche de Bacillus amyloliquefaciens non génétiquement modifiée (GT2).	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.\n\t\t\t Extraits de levures. \n	Convervion de la L-glutamine en L-glutamate et ammoniac.	Teneur résiduelle techniquement inévitable
\n Hémicellulase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase de Bacillus subtilis autocloné B1-109 p CPC 720. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase de Bacillus subtilis autocloné. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hémicellulase de Bacillus subtilis autocloné. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hexose oxydase de Hansenula polymorpha B 13-HOX 46 Mut 45. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Oxydation des hexoses et de certains disaccharides comme le maltose. Sous réserve de ne pas employer du méthanol comme inducteur. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Inulinase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). \n	\n Hydrolyse de l'inuline. La teneur en dianhydrodifructose doit être inférieure à 0,15 %. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Invertase (et invertase immobilisée sur support immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde) de Saccharomyces cerevisiae. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de confiserie. \n	\n Hydrolyse du saccharose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Invertase de Saccharomyces cerevisiae immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde. \n	\n Enzymes. \n	\n Sucre inverti. \n	\n Hydrolyse du saccharose. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Iso-alpha-amylase de Pseudomonas amyloderamosa ATCC 21262. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glucosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lactase de Kluyveromyces lactis LCT 114 autocloné. \n	\n Enzymes. \n	\n Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes. \n	\n Hydrolyse du lactose. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Lactases de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Lactose hydrolysé. \n	\n Hydrolyse du lactose. \n Les enzymes d'Aspergillus niger et d'Aspergillus oryzae peuvent être fixées sur un support inerte. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lactases de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Lactosérum hydrolysé. \n	\n Hydrolyse du lactose. \n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Lactoperoxydase extraite de lactosérum immobilisée, isothiocyanates de potassium ou de sodium et peroxyde d'hydrogène.	Divers.	Salades crues prêtes à l'emploi (de quatrième gamme)	Lactoperoxydase à la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.\n\t\t\t Peroxyde d'hydrogène à la concentration maximale de 2mM (soit 68 ppm). \n Ion isothiocyanate à la concentration maximale de 2 mM (soit 175 ppm pour le thiocyanate de potassium). \n Le procédé doit aboutir à une concentration d'isothiocyanate de 0, 6 mM dans l'eau de lavage. \n	Teneur résiduelle en thiocyanates dans les salades rincées inférieure à 0, 5 mg / kg.
\n Lipase d'une souche recombinée MStr 115 d'Aspergillus oryzae porteuse du gène codant pour la lipase de Fusarium oxy- sporum. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Modification des interactions triglycérides/gluten. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lipase d'Aspergillus oryzae (pCaHj559/BECh2#3) contenant le gène hybride Thermomyces lanuginosus/Fusarium oxy sporum codant pour la lipase. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'huile, des graisses et de l'œuf. \n	\n Hydrolyse des triglycérides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (AL) contenant le gène codant pour l'enzyme de Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus). \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n Industrie des huiles alimentaires. \n Brasserie. \n	Modification des interactions triglycérides/ gluten.\n\t\t\t Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une inter-estérification. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (PH) contenant le gène codant pour la lipase de Fusarium oxysporum	Enzymes.	Hydrolysats de protéines	Hydrolyse des lipides lors du prétraitement des matières premières utilisées pour la production d'hydrolysats de protéines	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Lipase de Candida rugosa. \n	\n Enzymes. \n	\n Production de préparations aromatisantes à partir de matières premières laitières \n	\n Hydrolyse des triglycérides. \n Les préparations aromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin d'assurer l'inactivation des enzymes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Lipase issue d'une souche d'Aspergillus niger génétiquement modifiée (DB) contenant le gène codant la lipase de Candida antarctica.	Enzymes	Industrie des huiles alimentaires	Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une interestérification.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (LH) contenant le gène modifié codant la lipase de Thermomyces lanuginosus.	Enzymes	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des triglycérides.	Teneur techniquement inévitable.
Lipase produite par la souche d'Aspergillus niger modifiée génétiquement LFS-54 contenant un gène codant la lipase de Fusarium culmorum.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.\n\t\t\t Viennoiserie, biscuiterie, pâtisserie. \n	Modification des interactions triglycérides / gluten.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase issue de la souche de Pichia angusta B14-CBSsynt modifiée génétiquement contenant un gène synthétique codant la lipase de Fusarium heterosporum.	Enzymes.	Industrie des huiles alimentaires.	Hydrolyse des triglycérides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase issue de la souche de Pichia angusta B14-CBSsynt modifiée génétiquement contenant un gène synthétique codant la lipase de Fusarium heterosporum.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française).\n\t\t\t Viennoiserie. \n	Modification des interactions triglycérides/ gluten.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Lipase immobilisée d'une souche de Rhizopus niveus non génétiquement modifiée (NL-1).	Enzymes.	Industrie des huiles et graisses alimentaires.	Hydrolyse des triglycérides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Lipase de Rhizopus oryzae FLP-1. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Modification des interactions triglycérides-gluten. \n Hydrolyse des triglycérides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lipase de Rhizopus oryzae. \n	\n Enzymes. \n	\n Graisses et huiles alimentaires (sauf beurre). \n	\n Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une interestérification. \n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Lysophospholipase d'Aspergillus niger ATCC 13496. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose, production de glucose. \n	\n Libération de certains composés lipidiques liés à la fraction amylose de l'amidon. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Lysophospholipase d'Aspergillus niger génétiquement modifiée Lp-1.	Enzymes.	Amidonnerie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n	Hydrolyse des lysophospholipides.	Dose techniquement inévitable.
Lysophospholipase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF 7206) porteuse du gène codant une lysophospholipase d'Aspergillus nishimurae.	Enzymes.	Production de sirop de glucose	Hydrolyse des lysophospholipides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Papaïne de Carica papaya. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Papaïne de Carica papaya. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines de soja et blé. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Hydrolysats utilisés comme agent de foisonnement. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Papaïne de Carica papaya. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Papaïne de Carica papaya. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pectinases d'Aspergillus niger, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Cidres et poirés. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques et esters des substances pectiques. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pectinases d'Aspergillus niger, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques et esters des substances pectiques. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pectine méthylestérase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation. \n	\n Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium). \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pectine méthylestérase d'Aspergillus niger. \n	\n Enzymes. \n	\n Préparations de fruits et de tomates. \n	\n Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium). \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Pectine méthylestérase produite par la souche recombinée d'Aspergillus niger PME 44.	Enzymes.	Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation.\n\t\t\t Jus de fruits. \n Préparations de fruits et de tomates. \n	Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Pectine méthylestérase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant d'Aspergillus aculeatus. \n	\n Enzymes. \n	\n Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation. \n	\n Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium). \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pectine méthylestérase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant d'Aspergillus aculeatus. \n	\n Enzymes. \n	\n Jus de fruits. \n	\n Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium). \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pentosanase d'Humicola insolens (DSM 1800). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des pentosanes insolubles, présents dans les hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pentosanase d'Humicola insolens (DSM 1800). \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des pentosanases insolubles présents dans les hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pepsine bovine, porcine. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines de soja et blé. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Hydrolysats utilisés comme agent de foisonnement. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pepsine. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pepsine. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Phosphodiestérase de radicelles de malt. \n	\n Enzymes. \n	\n Production d'extraits de levures hydrolysés et de levures sèches autolysées riches en 5'nucléotides. \n	\n Hydrolyse de l'ARN. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Phosphodiestérase I issue d'une souche non génétiquement modifiée de Leptographium procerum (DS14595).	Enzymes	Production d'extraits de levures autolysées riches en 5'nucléotides.	Hydrolyse de l'ARN.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Phospholipase A1 produite par une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant la phospholipase A1 de Fusarium venenatum (PP).	Enzymes.	Fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine.	Hydrolyse des phospholipides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Phospholipase A2 d'Aspergillus niger modifié génétiquement PLA 54 (DS 35496). \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des phosphoglycérides ou phospholipides du gluten. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Phospholipase A2 d'Aspergillus niger modifiée génétiquement PLA 54.	Enzymes.	Jaunes d'œufs destinés à la fabrication de sauces.	Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides pour le traitement des jaunes d'œufs destinés à la fabrication de mayonnaise et d'autres sauces émulsionnées.	Dose techniquement inévitable.
Phospholipase A2 d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger PLA 54.	Enzymes.	Huiles végétales.	Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Phospholipase A2 de pancréas de porc. \n	\n Enzymes. \n	\n Jaunes d'œufs destinés à la fabrication de sauces. \n	\n Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides pour le traitement des jaunes d'œufs destinés à la fabrication de mayonnaise et d'autres sauces émulsionnées. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Phospholipase A2 de pancréas de porc. \n	\n Enzymes. \n	\n Viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des phosphoglycérides ou phospholipides du gluten. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Phospholipase A2 issue d'une souche de Streptomyces violaceoruber AS-10 autoclonée.	Enzymes.	Production de jaunes d'œufs modifiés et d'hydrolysats de lécithine. Traitement de farines de céréales et d'huiles végétales pour la fabrication de chocolat, de sauces, mayonnaise, produits de boulangerie et de pâtisserie.	Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides.	Teneur techniquement inévitable.
Phospholipase C produite par la souche de Pichia pastoris génétiquement modifiée DVSA-PLC-004.	Enzymes.	Huiles végétales.	Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Phytase d'Aspergillus niger NPH54 (DS 35387) portant le gène codant pour la phytase d'Aspergillus niger 3135. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des phytates. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Polygalacturonase issue d'une souche d'Aspergillus niger modifiée génétiquement (EPG-102) contenant un gène codant la polygalacturonase d'Aspergillus niger.	Enzymes.	Jus de fruits.	Hydrolyse des liaisons galacturoniques des pectates et autres galacturonanes.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Présure. \n	\n Enzymes. \n	\n Caséinates acides alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Coagulation des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Présure. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Coagulation des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéase d'Aspergillus oryzae IMI 359 166. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscotterie. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Protéase d'Aspergillus niger recombinée (GEP 44).	Enzymes.	Bière. Hydrolysats de protéines. \n \n\t\t\tProcédé amidonnier (glucoserie)	Hydrolyse de la liaison peptidique au niveau du groupe carboxyl des résidus proline.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Protéase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné.	Enzymes.	Bières, produits de boulangerie et boulangerie fine à l'exception du pain de tradition française.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Dose techniquement inévitable.
\n Protéase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la mer tels qu'œufs de poisson, céphalopodes. \n	\n Traitement de certains produits de la mer (œufs de poisson, céphalopodes). \n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus amyloliquefaciens (NB). \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n Brasserie. \n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Protéase de Bacillus licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéase de Bacillus licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Gluten de blé partiellement hydrolysé. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n Production de gluten de blé partiellement hydrolysé utilisé comme agent de texture. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéase de Bacillus licheniformis. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines de soja et blé. \n	\n Hydrolysats de protéines utilisées pour leurs propriétés fonctionnelles. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Protéase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (EP) contenant le gène de la protéase de Bacillus amyloliquefaciens.	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.\n\t\t\t Brasserie. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. \n	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
Protéase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilisi (LMGS-23982) porteuse du gène codant une protéase de Thermus aquaticus.	Enzymes	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
Protéase de Geobacillus caldoproteolyticus Rokko non transformée AZ 3173s.	Enzymes.	Production d'hydrolysats de protéines.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines avec une segmentation préférentielle pour Leu ¹ Phe.	Dose techniquement inévitable.
\n Protéase de Rhizomucor miehei. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits de la mer tels qu'œufs de poisson, céphalopodes. \n	\n Traitement de certains produits de la mer (œufs de poisson, céphalopodes). \n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéase Micrococcus caseolyticus. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages à pâtes pressées cuites et non cuites et à pâtes molles (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Protéolyse des caséines du lait pendant l'affinage. \n Activation des ferments lactiques. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases à résidu sérine de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases à résidu sérine de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Protéase à résidu sérine issue souche génétiquement modifiée de Fusarium venenatum (FG) contenant le gène codant la protéase de Fusarium oxysporum.	Enzymes	Hydrolysats de protéines	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Protéase à résidu sérine issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (RH) contenant le gène codant la protéase de Nocardiopsis prasina.	Enzymes.	Hydrolysats de protéines.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
\n Protéases acides d'Endothia parasitica (Cryphonectria parasitica), Mucor pusillus lindt. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (lait de vache et sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être \"enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie\". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases acides de Rhizomucor miehei. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être \"enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie\". \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases acides d'Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii, Rhizomucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases acides d'Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii, Rhizomucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases d'origine animale. \n	\n Enzymes. \n	\n Fromages (sans AOC). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases(métallo-) de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Protéases(métallo-) de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Protéine-glutaminase issue d'une souche de Chryseobacterium proteolyticum non génétiquement modifiée (FERM P-17664).	Enzymes.	Ingrédients et denrées alimentaires à base de protéines.	Catalyse la désamidation des résidus glutaminyl des polypeptides.	Teneur techniquement inévitable.
\n Pullulanase (alpha dextrine 6 glucano-hydrolase) de Klebsiella planticola (15050). \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pullulanase (dextrine 6 glucano- hydrolase) de Klebsiella planticola (15050). \n	\n Enzymes. \n	\n Bières. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pullulanase de Bacillus acido- pullulyticus. \n	\n Enzymes. \n	\n Panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pullulanase de Bacillus licheniformis contenant le gène de la pullulanase de B. deramificans. \n	\n Enzymes. \n	\n Sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. Production industrielle de sirop de glucose. Saccharification de l'amidon. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Pullulanase de Bacillus subtilis A164 5 D porteuse du gène de Bacillus deramificans codant pour la pullulanase. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Pullulanase issue d'une souche de Bacillus subtilis génétiquement modifiée (AO) contenant le gène codant la pullulanase de Bacillus acidopullulyticus.	Enzymes	Brasserie, amidonnerie, alcool.	Hydrolyse des liaisons 1-6 glycosidiques des polysaccharides.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Pullulanase de type I ou pullulane 6-glucohydrolase d'une souche non génériquement modifiée de Pullulanibacillus sp. DSM 22469.	Enzymes.	Production d'édulcorants et de maltodextrines à partir d'amidon.	Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glucosides de l'amidon.	Teneur techniquement inévitable.
\n Ribonucléase de Penicillium citrinum. \n	\n Enzymes. \n	\n Extraits de levures hydrolysés. \n	\n Traitement d'extraits de levures. Hydrolyse de polyribonucléotides. \n	\n Dose techniquement inévitable. L'absence de citrinine dans la préparation enzymatique et dans le produit fini doit être contrôlée régulièrement. \n
Ribonucléase de Penicillium citrinum sous formes granulée et poudre.	Enzymes.	Extraits de levures hydrolysés.	Traitement d'extraits de levures.\n\t\t\t Hydrolyse de polyribonucléotides. \n	Dose techniquement inévitable.L'absence de citrinine dans la préparation enzymatique et dans le produit fini doit être contrôlée régulièrement.
\n Tannase d'Aspergillus oryzae (n^o 11-5). \n	\n Enzymes. \n	\n Thé prêt à boire. \n	\n Hydrolyse des tannins. A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Thermolysine issue d'une souche de Geobacillus stearothermophilus non génétiquement modifiée (TP7).	Enzymes	Production d'extraits de levure hydrolysés et d'hydrolysats de protéines carnées.	Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.	Teneur techniquement inévitable.
Transglutaminase de la souche de Streptomyces mobaraensis non génétiquement modifiée S8112.	Enzymes.	Produits reconstitués à base de poissons et d'autres produits de la mer.	Formation de liaisons covalentes.\n\t\t\t L'autorisation est limitée à la fabrication de produits vendus à l'état cuit, le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer l'inactivation de l'enzyme. \n Conformément aux dispositions de l'article R. 112-14 du code de la consommation, la dénomination de vente de la denrée alimentaire \" reconstituée\" doit préciser l'état physique de cette denrée ou le traitement qu'elle a subi dans le cas où l'omission de cette indication serait de nature à induire le consommateur en erreur, notamment lorsqu'elle se présente sous la forme d'un morceau entier. \n	Teneur résiduelle techniquement inévitable.\n\t\t\t L'enzyme doit être inactivée dans le produit final. \n
\n Transglutaminase de Streptoverticillium mobaraense. \n	\n Enzymes. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Formation de liaisons covalentes glutamyl-lysine. \n	\n Dose techniquement inévitable. L'enzyme doit être inactivée dans le produit final. \n
\n Transglutaminase de Streptoverticillum mobaraense. \n	\n Enzymes. \n	\n Produits à base de viandes reconstituées. \n	\n Formation de liaisons covalentes. \n L'autorisation est limitée à la fabrication de produits vendus à l'état cuit, le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant devant assurer l'inactivité de l'enzyme. \n Conformément aux dispositions de l'article R. 112-14 du code de la consommation, la dénomination de vente doit préciser l'état physique de cette denrée ou le traitement qu'elle a subi dans le cas où l'omission de cette indication serait de nature à induire le consommateur en erreur, notamment lorsqu'elle se présente sous la forme d'un morceau entier. \n	\n Dose techniquement inévitable.L'enzyme doit être inactivée dans le produit final. \n
\n Transglutaminase issue de la souche S-8112 de Streptoverticillium mobaraense. \n	\n Enzymes. \n	\n Production de fromages au lait pasteurisé (à l'exclusion des AOC), de spécialités fromagères au lait pasteurisé et de produits laitiers gélifiés au lait pasteurisés. \n	\n Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer l'inactivité de l'enzyme. \n	\n Dose techniquement inévitable. L'enzyme doit être inactivée dans le produit final. \n
\n Trypsine. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Trypsine. \n	\n Enzymes. \n	\n Hydrolysats de protéines. \n	\n Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus acidus (RF7398) porteuse d'un gène codant une xylanase de Aspergillus acidus.	Enzymes	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour la xylanase de Thermomyces lanuginosus. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'alcool. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour la xylanase de Thermomyces lanuginosus. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae Fb1-1 contenant le gène codant pour la xylanase d'Aspergillus aculeatus. \n	\n Enzymes. \n	\n Industrie de l'alcool. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant d'Aspergillus aculeatus. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour l'enzyme de Thermomyces lanuginosus (SA 1-1). \n	\n Enzymes. \n	\n Panification ( à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (FB) porteuse d'un gène codant une xylanase de d'Aspergillus aculeatus.	Enzymes	Brasserie.\n\t\t\t Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (CE) porteuse d'un gène codant une xylanase de de Bacillus licheniformis.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase de Bacillus subtilis génétiquement modifiée XAS-3.	Enzymes.	Produits de boulangerie et boulangerie fine à l'exception du pain de tradition française.	Hydrolyse des liaisons osidiques des xylanes qui sont des hémicelluloses.A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.	Dose techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CF307) autoclonée.	Enzymes.	Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase de Bacillus subtilis Giza 3508 porteuse d'un gène codant une xylanase de Pseudoalteromonas haloplankis.	Enzymes.	Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.	Hydrolyse des liaisons osidiques des xylanes qui sont des hémicelluloses.A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.	Dose techniquement inévitable.
\n Xylanase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 3450) contenant le gène codant pour l'enzyme de T. longibrachiatum. \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Xylanase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (QM9414, ATCC 26921). \n	\n Enzymes. \n	\n Amidonnerie, production de sirop de glucose de blé et de maïs. \n	\n Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Xylanase de Trichoderma longibrachiatum\n\t\t\t (souche QM 9414, ATCC 26921). \n	Enzymes.	Industrie de l'alcool.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Xylanase d'une souche de Trichoderma longibrachiatum non génétiquement modifiée CBS 614.94.	Enzymes.	Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (CBS-114044) porteuse du gène muté codant une xylanase de Thermopolyspora flexuosa (synonyme antérieur de Nonomuraea flexuosa).	Enzymes	Amidonnerie. Brasserie. Industrie de l'alcool. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.	\n \n\t\t\tHydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur techniquement inévitable.
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (Brew2 # 21) porteuse d'un gène codant une xylanase d'Aspergillus niger.	Enzymes.	Brasserie.\n\t\t\t Industrie de l'alcool. \n Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie. \n	Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.

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\n
\nI. - Critères de pureté des enzymes

Les préparations enzymatiques à usage alimentaire doivent répondre aux critères de pureté chimique et biologique fixés ci-après et ne doivent contenir aucun autre élément en quantité dangereuse du point de vue toxicologique.

De plus, leur emploi ne doit pas entraîner une augmentation de la numération microbienne totale normalement admise dans les denrées alimentaires.

\n
\nCritères de pureté

a) Pureté chimique

Cadmium : pas plus de 0,5 mg par kilogramme.

Mercure : pas plus de 0,5 mg par kilogramme.

Arsenic : pas plus de 3 mg par kilogramme.

Plomb : pas plus de 5 mg par kilogramme.

b) Pureté biologique

Micro-organismes aérobies mésophiles revivifiables : moins de 50 000 germes par gramme.

Salmonelles : absence dans 25 grammes de produit.

Coliformes : moins de 30 germes par gramme de produit.

Anaérobies sulfito-réducteurs : moins de 30 germes par gramme de produit.

Staphylococcus aureus : absence dans 1 gramme de produit.

Activité antibiotique : aucune.

Les préparations ne doivent pas renfermer de quantités détectables de mycotoxines ni d'autres métabolites toxiques.

Elles ne doivent pas contenir de quantité toxicologiquement dangereuse d'un quelconque élément ou substance.

\n
\nII. - Critères de pureté des solvants d'extraction

Les solvants d'extraction utilisés doivent répondre aux critères de pureté suivants :

- ne pas contenir de quantité toxicologiquement dangereuse d'un quelconque élément ou substance ;

- ne pas contenir plus de 1 mg/kg d'arsenic et plus de 1 mg/kg de plomb.

\n
\nIII. - Critères de pureté des auxiliaires technologiques

autres que les enzymes et les solvants d'extraction

Les auxiliaires technologiques autres que les enzymes et les solvants d'extraction doivent répondre :

- lorsque ces substances sont autorisées en tant qu'additifs alimentaires, aux critères de pureté fixés par l'arrêté du 2 octobre 1997 modifié susvisé ;

- lorsque ces substances ne sont pas autorisées en tant qu'additifs alimentaires, aux critères de pureté fixés à l'annexe II-IV du présent arrêté, aux critères de la Pharmacopée, du JECFA ou à défaut aux critères de pureté généraux suivants :

Plomb : pas plus de 5 mg/kg ;

Arsenic : pas plus de 1 mg/kg ;

Mercure : pas plus de 1 mg/kg ;

Cadmium : pas plus de 1 mg/kg ;

- ne pas contenir de quantité toxicologiquement dangereuse d'un quelconque élément ou substance.

\n
\nIV. - Critères de pureté spécifiques

\n AUXILIAIRES TECHNOLOGIQUES \n	\n CRITÈRES DE PURETÉ \n
\n Acide 3 phosphono 3 carboxyhexane dioïque en solution aqueuse à 50 %. \n	\n Chlorures : pas plus de 10 mg/l. \n Fer : pas plus de 5 mg/l. \n H3PO4 : pas plus de 0,2 %. \n
\n Acide polymaléique. \n	\n Acide arylsuccinique : pas plus de 17 % (aryl désignant les radicaux xylyl et éthylbenzyl). \n Acide maléique : pas plus de 5 %. \n Acide fumarique : pas plus de 0,2 %. \n Diméthylmaléate : pas plus de 0,2 %. \n Monométhylmaléate : pas plus de 0,2 %. \n Monoéthylmaléate : pas plus de 0,2 %. \n Ethanol : pas plus de 0,2 %. \n Méthanol : pas plus de 0,2 %. \n Xylène : pas plus de 0,01 %. \n
\n Copolymères d'acrylamide et d'acrylate de sodium. \n	\n Acrylamide monomère : pas plus de 200 mg/kg. \n \n\t\t\tAcide acrylique monomère : pas plus de 5 000 mg/kg. \n
\n Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène. \n	\n Oxyde d'éthylène et oxyde de propylène libres : pas plus de 25 mg/kg. \n
\n Copolymères de l'acide acrylique et de l'acrylate d'éthyle. \n	\n Acide acrylique monomère : pas plus de 5 000 mg/kg. \n Acrylate d'éthyle monomère : pas plus de 30 mg/kg. \n
\n Dodécylbenzène sulfonate de sodium. \n	\n Matière active : pas moins de 80 %. \n Humidité : pas plus de 5 %. \n SO₄Na₂ : pas plus de 15 %. \n
Enzymes amylolytiques autorisées dans les aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé.	Par dérogation aux critères de pureté des enzymes fixés à la partie I de l'annexe II du présent arrêté, la teneur maximale en arsenic est de 2 mg/kg.
Extrait de houblon en solution aqueuse contenant environ 10 % d'acides bêta.	10 % d'acides bêta (1-lupulone, 2-colupulone, 3-adlupulone)\n\t\t\t acides alpha : pas plus de 0,1 % (m/ m) \n hydroxyde de potassium : pas plus de 3 % \n Absence de polyphénol \n Masse volumique : 1 020 kg/ m ³ \n
\n Glutaraldéhyde. \n	\n Méthanol : pas plus de 10 g/kg. \n
\n Huiles minérales. \n	\n Le terme hyukes minérales et huiles de paraffine et de vaseline est défini de la façon suivante : Ensemble des huiles minérales de bas poids moléculaire (BPM) et basse viscosité et des huiles minérales de haut poids moléculaire (HPM) et de viscosité élevée. \n Les huiles minérales BPM doivent répondre aux spécifications suivantes : \n\t\t\t- huiles paraffiniques traitées à l'hydrogène sous haute pression en présence d'un catalyseur et huiles naphténiques traitées à l'hydrogène sous haute pression en présence d'un catalyseur ou traitées à l'oléum ; \n\t\t\t- viscosité à 100 °C comprise entre 3,5 et 8,5 centiStokes (sSt) (ASTM D. 445) ; \n\t\t\t- point d'ébullition compris entre 300 et 400 °C, correspondant à la distillation de 5 % au plus de la masse totale du produit (ASTM D. 2887) ; \n\t\t\t- masse moléculaire moyenne comprise entre 350 et 480 (ASTM D. 2502) ; \n\t\t\t- point d'éclair compris entre 180 et 250 °C (ISO 2592) ; \n\t\t\t- contenu en soufre inférieur à 100 mg/kg (DIN 51400 T 7) ; \n\t\t\t- contenu en azote inférieur à 1 mg/kg. \n Contenu en métaux lourds totaux inférieurs à 1 mg/kg (méthode dite à plasma ). \n\t\t\tDosage par chromatographie en phase gazeuse des hydrocarbures aromatiques polycycliques (HAP) suivants : \n\t\t\tBenzo(b) fluoranthène ; benzo(k) fluoranthène ; benzo (j) fluoranthène ; chrysène ; benzo (a) pyrène ; indéno(1,2,3-d-)pyrène ; 1,2 :5,6, dibenzo-(a, h) anthracène ; benzo (a) anthracène et fluoranthène. La somme des teneurs en HAP doit être la plus basse possible, le cas échéant, inférieur à 3 µ/kg en poids. Les teneurs en HAP doivent être exprimées à l'aide du facteur d'équivalence toxique (TEF) relatif au benzo(a)pyrène. \n\t\t\tOn retiendra les valeurs de TEF suivants : 1 pour le benzo (a) pyrène et le 1,2 : 5,6, dibenzo-(a, h) anthracène ; 0,1 pour le benzo(a)anthracène, le benzo (b) fluoranthène, le benzo-(j) fluoranthène, le benzo (k) fluoranthène et l'indèno (1,2,3-c, d)-pyrène et 0,01 pour le chrysène et le fluoranthène. \n Les huiles minérales HPM doivent répondre aux spécifications suivantes : \n\t\t\t- huiles paraffiniques brutes et huiles paraffiniques traitées à l'hydrogène sous haute pression en présence d'un catalyseur ; \n\t\t\t- viscosité à 100 °C comprise entre 8,5 et 11 cSt (ASTM D. 445). \n Point d'ébullition compris entre 400 et 430 °C, correspondant à la distillation de 5 % au plus de la masse totale du produit (ASTM D. 2887). \n Masse moléculaire moyenne comprise entre 480 et 510 °C, (ASTM D. 2502). \n\t\t\tPoint d'éclair compris entre 250 et 265 °C (ISO 2592). \n\t\t\tRapport carbone naphténique/carbone paraffinique, inférieur à 1/2 (ASTM D. 2140). \n\t\t\tContenu en soufre inférieur à 2 mg/kg (DIN 51400 T7). \n\t\t\tContenu en azote inférieur à 1 mg/kg. \n\t\t\tContenu en métaux lourds totaux inférieurs à 1 mg/kg (méthode à plasma ). \n\t\t\tExigences de pureté selon la Pharmacopée européenne. \n Dosage par chromatographie en phase gazeuse des HAP suivants : \n\t\t\tbenzo (b) fluoranthène ; benzo (k)fluoranthène ; benzo (j) fluoranthène ; chrysène ; benzo (a) pyrène ; indéno (1,2,3, -c, d-) pyrène ; 1,2 :5,6, didenzo-(a, h) anthracène ; benzo (a) anthracène et fluoranthène. La somme des teneurs en HAP doit être la plus basse possible, le cas échéant, inférieur à 3 µ/kg en poids. Les teneurs en HAP doivent être exprimées à l'aide des valeurs TEF relatifs au benzo(a)pyrène, tels que décrits précédemment pour le cas des huiles BPM. \n
\n Méthyl-éthyl-cétone. \n	\n La teneur en n-hexane de ce solvant ne doit pas dépasser 50 mg/kg. \n
\n Monoéthanolamine. \n	\n Monoéthanolamine : pas moins de 99,7 %. \n Diéthanolamine : inférieure à 0,2 %. \n
\n N,N'-éthylène bis-stéaramide et condensats de copolymères d'oxyde \n d'éthylène et/ou d'oxyde de propylène sur éthylène diamine. \n	\n Ethylène diamine libre : pas plus de 0,05 % de l'éthylène bis-stéaramide ou du \n condensat. \n Nitrosamines : pas plus de 0,020 mg/kg. \n
\n Oxyde d'éthylène et oxyde de propylène condensés sur polypropylène \n glycol. \n	\n Pas plus de 25 mg/kg d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène libres. \n
\n Oxyde de propylène ou d'éthylène, condensé sur le polypropylène glycol. \n	\n Plomb < 5 mg/kg ; arsenic < 1 mg/kg ; mercure < 1 mg/kg ; cadmium < 1 mg/kg ; \n chrome < 1 mg/kg ; oxyde d'éthylène et oxyde de propylène libres < 25 mg/kg. \n
\n Polycondensat d'épichlorhydrine et de méthylamine. \n	\n Epichlorhydrine monomère : pas plus de 10 mg/kg. \n 1,3 dichloro 2-propanol : pas plus de 1 g par kg. \n
\n Polymères d'oxyde d'éthylène ou d'oxyde de propylène et copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène. \n	\n Oxyde d'éthylène et oxyde de propylène libres : pas plus de 25 mg/kg. \n
\n Polymères de l'acide acrylique et de l'acrylate de sodium. \n	\n Acide acrylique ou acrylate de sodium monomère : pas plus de 2 000 mg/kg. \n
\n Polypropylène glycol estérifié par un acide gras. \n	\n Pas plus de 25 mg/kg d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène libres. \n
\n Préparation à base de Alkylarylsulfonate de sodium (avec prédominance de n-dodécyl benzène sulfonate de sodium) Sel de sodium l'ester sulfurique de l'éther alkyltriglycolique (avec prédominance de chaîne alkyle en C₁₂ et C₁₄) Ether alkylphénol polyglycolique (avec prédominance d'éther nonylphénol polyglycolique contenant environ 14 molécules d'oxyde d'éthyle). \n	\n Pas plus de 25 mg/kg d'oxyde d'éthylène libre. \n
\n Préparation à base de Ether polyglycolique du polypropylène glycol (avec environ 6 molécules d'oxyde d'éthylène et 30 molécules d'oxyde de propylène) Éther alkylphénol polyglycolique (avec prédominance d'éther nonylphénol polyglycolique contenant environ 6 et 8 molécules d'oxyde d'éthylène). \n	\n Oxyde d'éthylène libre : pas plus de 25 mg/kg. \n
\n Résines échangeuses d'ions. \n	\n Les résines échangeuses d'ions visés à l'annexe I du présent arrêté doivent subir des contrôles réguliers avant utilisation et en cours de fonctionnement de telle sorte qu'elles ne laissent aucune trace dangereuse du point de vue toxicologique de la résine dans les produits finis. \n
\n Stéarate de sorbitol oxyéthyléné. \n	\n Plomb < 5 mg/kg ; arsenic < 1 mg/kg ; mercure < 1 mg/kg ; cadmium < 1 mg/kg ; chrome < 1 mg/kg. \n

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AUXILIAIRES TECHNOLOGIQUES AUTORISÉS

\n AUXILIAIRES \n\t\t\ttechnologiques \n	\n CATÉGORIE \n\t\t\tde l'AT \n	\n DENRÉE \n\t\t\talimentaire \n	\n CONDITIONS D'EMPLOI/ \n\t\t\tfonction \n	\n DOSE RÉSIDUELLE \n\t\t\tmaximale \n
\n Acide chlorhydrique. \n	\n Divers \n	\n Préparations pour nourrissons, préparations de suite, laits de croissance, préparations à base de céréales infantiles et aliments pour bébés contenant de la L-tyrosine. \n	\n Quantité strictement nécessaire pour permettre la solubilisation de la L-tyrosine par formation de chlorhydrate de tyrosine. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable, à un ratio molaire de 1/3. \n
\n Acétate de méthyle. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Café et thé. \n	\n Décaféination ou suppression des matières irritantes et amères du café ou du thé. \n	\n ≤ 20 mg/kg dans le café ou le thé. \n
\n Acétate d'éthyle. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Toutes denrées alimentaires. \n	\n Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Acétone. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Toutes denrées alimentaires. \n	\n Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Acide acétique. \n	\n Divers. \n	\n Saumons et truites non transformés. \n	\n Lavage en solution aqueuse de pH inférieur à 2,8 en vue de l'élimination du mucus par floculation suivi d'un rinçage à l'eau potable. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Acide chlorhydrique. \n	\n Divers. \n	\n Sucre inverti. \n	\n A la dose strictement nécessaire. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Acide orthophosphorique. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Acide peracétique en solution avec du peroxyde d'hydrogène et de l'acide acétique. \n	\n Divers. \n	\n Œufs coquilles avant cassage destinés à la fabrication du produit \"île flottante\". \n	\n Aspersion d'une solution à 2,5 % d'un produit contenant 4,5 % d'acide peracétique à l'équilibre puis séchage. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Adjuvants d'adsorption chimiquement conformes aux dispositions communautaires concernant les matériaux et objets destinés à entrer en contact avec des denrées alimentaires et utilisés pour réduire les teneurs en naringine et en limonoïdes des jus d'agrumes sans modifier sensiblement les teneurs en glucosides limonoïdes, en acides, en sucres (y compris les oligosaccharides) ou en minéraux. \n	\n Divers. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Adjuvants de filtration et adjuvants de précipitation chimiquement inertes (par exemple perlites, diatomite lavée, cellulose, polyamide insoluble, polyvinylpyrrolidone, polystyrène) conformes aux dispositions communautaires concernant les matériaux et objets destinés à entrer en contact avec des denrées alimentaires. \n	\n Agent de clarification. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Anhydride carbonique. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Toutes denrées alimentaires. \n	\n Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Anhydride sulfureux. \n	\n Divers. \n	\n Jus de raisin. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Teneur résiduelle inférieure à 10 mg/litre. \n
\n Argile kaolinitique exempte d'amiante. \n	\n Divers. \n	\n Légumes racines. \n	\n 7 g/kg de légumes racines au maximum dans les bains de flottation pour la réalisation de tri densimétrique pour les légumes racines. Le procédé est suivi de rinçages suffisants pour réaliser l'élimination. \n	\n Teneur résiduelle en aluminium ≤3 mg/kg de matière sèche dans le produit fini. \n
\n Autres adjuvants de filtration et/ou de précipitation chimiquement inertes répondant aux dispositions du décret du 8 juillet 1992 susvisé. \n	\n Adjuvant de filtration. \n	\n Jus de fruits, Jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Bentonite. \n	\n Agent de clarification. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Butane. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Toutes denrées alimentaires. \n	\n Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Carbonate de magnésium. \n	\n Divers. \n	\n Sucre \n	\n A la dose strictement nécessaire. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Carbonates d'ammonium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Carbonates de calcium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Carbonates de magnésium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Carbonates de potassium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Carbonates de sodium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulose. \n	\n Adjuvant de filtration. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et / ou de précipitation chimiquement inertes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cellulose. \n	\n Agent de clarification. \n	\n Bières \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché 100 g/m² de surface filtrante au maximum, dans la première précouche. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Charbons. \n	\n Agent de clarification. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Charbon actif. \n	\n Agent de clarification. \n	\n Bières \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. 10 à 100 g par hectolitre de bière. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable, après filtration au travers d'un filtre de porosité 5 µm \n \n
\n Chlore gazeux. \n	\n Agent de décontamination des produits d'origine végétale. \n	\n Fruits et légumes et champignons destinés à la mise en conserve et à la congélation et fruits et légumes et champignons crus, prêts à l'emploi (dits de quatrième gamme). \n	\n Concentration en chlore libre du bain de chloration : 80 ppm au maximum. Rinçage obligatoire. \n	\n Teneur en résidus organochlorés : inférieure à 200 microgrammes par kilogramme (exprimée sous la forme d'organo-halogénés adsorbables AOX). \n
\n Chlorure de magnésium. \n	\n Divers. \n	\n Sucre. \n	\n A la dose strictement nécessaire. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Cires autorisées par l'arrêté du 2 octobre 1997 (cires de carnauba, de candelilla et cire d'abeille). \n	\n Agent de démoulage. \n	\n Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification sèche (à l'exception du pain de tradition française). \n	\n A la dose maximale de 6 % (p/p) de cires (pour l'une des cires utilisée seule, ou la somme de deux ou trois cires utilisées en combinaison) dans la formulation d'agents de démoulage à base d'huiles ou de graisses végétales. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Citrates de calcium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Citrates de magnésium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Citrates de potassium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Citrates de sodium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
Copolymères d'acrylamide et d'acrylate de sodium (constitués de 20 % de motif acrylamide et de 80 % de motif acrylate).	Antitartre.	Sucre (mi-) blanc cristallisé.	≤ 10 g/m3 de jus sucré.	Teneur résiduelle ≤ 0,8 mg/kg de sucre.
Copolymères d'acrylamide et d'acrylate de sodium (constitués de 90 à 50 % de motif acrylamide et de 10 à 50 % de motif acrylate).	Floculant et coagulant.	Sucre (mi-) blanc cristallisé.	≤ 6 g/m3 de jus sucré.	Teneur résiduelle ≤ 0,8 mg/kg de sucre.
Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100%) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol)	Antimousse.	Alcool éthylique d'origine agricole.	A la dose maximale de 160g de copolymères/hl de jus sucré	Teneur résiduelle ≤0,4 mg/l
Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100%) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du \"tall oil \" ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.	Antimousse.	Alcool éthylique d'origine agricole.	\n \n\t\t\tA la dose maximale de 160g de copolymères/hl de jus sucré	Teneur résiduelle ≤0,4 mg/l
Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100%) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol).	Antimousse.	Carcasse de porc	A la dose maximale de 370 ml de copolymères par m3 \n \n\t\t\td'eau dans les bacs d'échaudage et/ou d'épilage. \n \n\t\t\tLe traitement des carcasses est suivi d'un rinçage à l'eau potable	Teneur résiduelle ≤ 5 mg/kg
\n \n\t\t\tCopolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol)	Antimousses.	Levures.	A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.	100 mg/kg dans la matière sèche des levures.
Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du tall oil ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.	Antimousses.	Levures.	A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.	100 mg/kg dans la matière sèche des levures.
Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol)	Antimousses.	Pommes de terre blanchies réfrigérées ou cuites sous vide. \n \n\t\t\tFrites réfrigérées ou surgelées. \n \n\t\t\tChips. \n \n\t\t\tFlocons déshydratés.	A la dose maximale de 0,29 kg/t de pommes de terre blanchies, 0,125 kg/t de pommes de terre cuites sous vide, 0,1 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de frites surgelées, 0,7 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de chips, 0,36 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de frites réfrigérées et de 0,05 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de flocons déshydratés. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes de l'eau potable.	Teneur résiduelle techniquement inévitable
Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du tall oil ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.	Antimousses.	Pommes de terre blanchies réfrigérées ou cuites sous vide. \n \n\t\t\tFrites réfrigérées ou surgelées. \n \n\t\t\tChips. \n \n\t\t\tFlocons déshydratés.	A la dose maximale de 0,29 kg/t de pommes de terre blanchies, 0,125 kg/t de pommes de terre cuites sous vide, 0,1 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de frites surgelées, 0,7 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de chips, 0,36 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de frites réfrigérées et de 0,05 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de flocons déshydratés. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes de l'eau potable.	Teneur résiduelle techniquement inévitable
Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol)	Antimousses.	Sucre (mi-) blanc cristallisé.	A la dose maximale de 80 g/t de cossettes pour la transformation de betteraves sucrières destinées à la production de sucre blanc cristallisé.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10000 g/mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du \" tall oil \" ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.	Antimousses.	Sucre (mi-) blanc cristallisé.	A la dose maximale de 80 g/t de cossettes pour la transformation de betteraves sucrières destinées à la production de sucre blanc cristallisé.	\n \n\t\t\tTeneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Diatomite lavée. \n	\n Adjuvant de filtration. \n	\n Jus de fruits, Jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et/ou de précipitation chimiquement inertes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Dichlorométhane. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Café et thé. \n	\n Décaféination ou suppression des matières irritantes et amères du café ou du thé. \n	\n ≤ 2 mg/kg dans le café torréfié et ≤ 5 mg/kg dans le thé. \n
Diméthylpolysiloxane	Antimousse.	Alcool éthylique d'origine agricole.	A la dose maximale de 95g de copolymères/hl de jus sucré	\n \n\t\t\tTeneur résiduelle ≤0,4 mg/l
\n Diméthylpolysiloxane. \n	\n Antimousses. \n	\n Levain destiné à la fabrication de pains industriels. \n	\n 7 mg/kg de levain. \n	\n 1 mg/kg de pain. \n
Diméthylpolysiloxane	Antimousse.	Carcasse de porc	A la dose maximale de 235 ml de substance active par m3 d'eau dans les bacs d'échaudage et/ou d'épilage. \n \n\t\t\tLe traitement des carcasses est suivi d'un rinçage à l'eau potable	Teneur résiduelle techniquement inévitable
\n Diméthylpolysiloxane. \n	\n Antimousse \n	\n Sel. \n	\n A la dose strictement nécessaire. \n	\n 2 mg/kg. \n
Emulsion aqueuse de graisses, de cires et de résines dures extraites de houblon (CAS 8060-28-4, EINECS 232-504-3, FEMA 2578).	Antimousse.	Brasserie	A la dose maximale de 100g d'émulsion/hL (soit < 8 g d'extraits du houblon/hL)	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Ethanol. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Toutes denrées alimentaires. \n	\n Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Ether diméthylique. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Préparation de produits à base de protéines animales dégraissées. \n	\n 0,009 mg/kg dans le produit à base de protéines dégraissées. \n	\n
\n Extrait de houblon en solution aqueuse contenant environ 10 % d'acides bêta. \n	\n Divers. \n	\n Production de levures. \n	\n A la dose maximale de 500 mg/ kg \n	\n Teneur résiduelle inférieure à 50 mg/ kg de levure. \n
\n Extrait de houblon en solution aqueuse contenant environ 10 % d'acides bêta. \n	\n Divers. \n	\n Sucre. \n	\n A la dose maximale de 50 mg/kg de betteraves. L'emploi doit être fait en substitution du formol. \n	\n 20 µg/kg de sucre. \n
\n Extrait de houblon en solution aqueuse contenant environ 9 % d'acides alpha isomérisés et ensuite hydrogénés. \n	\n Divers. \n	\n Ethanol obtenu par fermentation, en particulier par fermentation de produits à base de sucre. \n	\n A la dose maximale de 100 mg de substance active par kg de moût. \n	\n Dose techniquement inévitable. (inférieure à 1 mg par litre). \n
\n Fluides de refroidissement et frigorigènes : azote, air et anhydride carbonique. \n	\n Divers. \n	\n Aliments et ingrédients alimentaires congelés et surgelés. \n	\n Congélation d'aliments et d'ingrédients alimentaires. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Gel de silice. \n	\n Agent de clarification. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Gélatine alimentaire. \n	\n Agent de clarification. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hexane. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Beurre de cacao. \n	\n Production de beurre de cacao. Le produit commercial est composé essentiellement d'hydrocarbures acycliques saturés contenant 6 atomes de carbone et distillant entre 64 et 70 °C. L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite. \n	\n ≤ 1 mg/kg. \n
\n Hexane. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Germes de céréales dégraissées. \n	\n Préparations de germes de céréales dégraissées. \n	\n ≤ 5 mg/kg dans les germes de céréales dégraissées. \n
\n Hexane. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Graisses et huiles alimentaires (sauf beurre). \n	\n Production ou fractionnement de graisses et d'huiles. Le produit commercial est composé essentiellement d'hydrocarbures acycliques saturés contenant 6 atomes de carbone et distillant entre 64 et 70 °C. L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite. \n	\n ≤ 1 mg/kg. \n
\n Hexane. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Produits à base de protéines dégraissées et de farines dégraissées. \n	\n Préparations de produits à base de protéines dégraissées et de farines dégraissées.L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite. \n	\n ≤ 10 mg/kg dans la denrée alimentaire contenant le produit à base de protéines dégraissées et les farines dégraissées. \n ≤ 30 mg/kg dans les produits dégraissés de soja tels que vendus au consommateur final. \n
\n Huile alimentaire raffinée contenant au plus 100 mg de BHT par litre. \n	\n Divers. \n	\n Céréales et pois en silos. \n	\n A la dose maximale de 260 g d'huile par tonne utilisés en tant que produits antipoussière. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Huile de paraffine. \n	\n Agent de démoulage. \n	\n Spaghetti. \n Pâtes à potage obtenues par recyclage des crosses. \n	\n A la dose strictement nécessaire. \n	\n 20 mg/kg. \n
\n Huile de paraffine. \n	\n Agent de démoulage. \n	\n Produits de boulangerie fine. \n Fromages à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine. \n	\n A la dose strictement nécessaire. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Huiles minérales de haut poids moléculaire. \n	\n Agent de démoulage. \n	\n Tuiles. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. L'huile minérale est utilisée en mélange avec de la cire d'abeille. \n	\n Teneur résiduelle inférieure à 2 g/kg pour l'huile minérale. \n Dose techniquement inévitable pour la cire d'abeille. \n
\n Hydroxyde d'ammonium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hydroxyde de calcium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hydroxyde de magnésium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hydroxyde de potassium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hydroxyde de sodium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Hypochlorite de sodium. \n	\n Agent de décontamination des produits d'origine végétale. \n	\n Fruits et légumes et champignons destinés à la mise en conserve et à la congélation et fruits, légumes, champignons et herbes aromatiques prêts à l'emploi (dits de quatrième gamme). \n	\n Concentration en chlore libre du bain de chloration : 80 ppm au maximum. \n \n\t\t\tRinçage obligatoire. \n	\n Teneur en résidus organochlorés : inférieure à 200 microgrammes par kilogramme (exprimée sous la forme d'organohalogénés adsorbables AOX). \n
\n	\n	\n	\n	\n . \n
\n \n	\n \n	\n \n	\n \n	\n \n
\n	\n	\n	\n	\n
\n Mélange de polystyrène et de polyvinylpyrrolidone réticulée obtenu par un procédé spécial et contenant au plus 8 mg de styrène par kg. \n	\n Agent de filtration. \n	\n Bières et produits à base de bières. \n	\n 50 à 150 g par hectolitre selon la turbidité des bières traitées. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Mélange de sucre et de polyéthylène glycol (PEG 300 à 9 000 daltons). \n	\n Autre auxiliaire. \n	\n Sucre (mi-) blanc cristallisé. \n	\n Diluant des amorces de cristallisation à la teneur maximale de 25 g/m³ de liqueur. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Méthanol. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Matières premières, denrées alimentaires ou composants de denrées alimentaires ou leurs ingrédients. \n	\n Traitement de matières premières, denrées alimentaires ou composants de denrées alimentaires ou leurs ingrédients. \n	\n ≤ 10 mg/kg. \n
\n Méthyl-éthyl-cétone. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Café et thé. \n	\n Décaféination ou suppression des matières irritantes et amères du café ou du thé. L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite. \n	\n ≤ 20 mg/kg dans le café ou le thé. La teneur en n-hexane de ce solvant ne doit pas dépasser 50 mg/kg. \n
\n Méthyl-éthyl-cétone. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Graisses et huiles alimentaires (sauf beurre). \n	\n Fractionnement de graisses et d'huiles. L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite. \n	\n ≤ 5 mg/kg, dans les huiles et graisses. \n
Monensine CAS n° 22 373-78-0 (sel sodique de polyéther de l'acide mono- carboxylique de formule C36H61O11Na) produit par Streptomyces cinnamonensis.	Agent de décontamination des produits d'origine végétale.	Alcool éthylique d'origine agricole.	A la dose maximale de 0,5 mg/L de jus de diffusion ou de sirop. \n \n\t\t\tAutorisé dans les fermentations destinées à la production d'alcool éthylique. L'utilisation ne doit être qu'intermittente et de courte durée, et doit se limiter aux cas où la flore bactérienne est > 106 germes/mL.	Teneur résiduelle techniquement inévitable.
\n Monooléate de polyoxyéthylène sorbitane (polysorbate 80). \n	\n Divers. \n	\n Céréales en silos. \n	\n A la dose maximale de 12 g par tonne utilisés en tant que produits antipoussières. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Oxyde d'éthylène condensé sur les alcools gras C9 à C11. \n	\n Antimousse. \n	\n Sel alimentaire minéral. \n	\n A la dose maximale de 22 mg/T de saumure extraite de mine de sel gemme avant évaporation. \n	\n Teneur résiduelle inférieure à 1 mg/kg. \n
\n Ozone. \n	\n Divers. \n	\n Blé avant mouture pour la fabrication de farine entrant dans la composition de produits de pâtisserie contenant des sucres simples ajoutés à hauteur de 7 à 50 % du poids sec. \n	\n A la dose maximale de 12 g d'ozone par kg de grains. \n Les grains de blé avant traitement devront être conformes aux dispositions du règlement 466/2001 de la Commission européenne du 8 mars 2001 portant fixation de teneurs maximales pour certains contaminants dans les denrées alimentaires, en matière de teneurs maximales en mycotoxines. \n	\n Teneur résiduelle inférieure à 10 microgrammes par kg. \n
\n Ozone. \n	\n Divers. \n	\n Blé avant mouture pour la fabrication de farine entrant dans la composition de pain et de produits de panification contenant jusqu'à 7 % de sucres ajoutés, à l'exclusion du pain de tradition française. \n	\n A la dose maximale de 8 g d'ozone par kg de grains. \n Les grains de blé avant traitement devront être conformes aux dispositions du règlement 466/2001 de la Commission européenne du 8 mars 2001 portant fixation de teneurs maximales pour certains contaminants dans les denrées alimentaires, en matière de teneurs maximales en mycotoxines. \n	\n Teneur résiduelle inférieure à 10 microgrammes par kg. \n
\n Perlite. \n	\n Agent de clarification. \n	\n Bières. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. 5 à 100 g par hectolitre de bière, dans la première précouche. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable, après filtration au travers d'un filtre de porosité 1,6 µm. \n
\n Phosphates d'ammonium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Phosphates de calcium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Phosphates de magnésium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Phosphates de potassium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Phosphates de sodium. \n	\n Agent de neutralisation. \n	\n Caséinates et caséines alimentaires. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Polyamide 11. \n	\n Adjuvant de filtration. \n	\n Bière. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n 0, 2 mg/l. \n
\n Polyamide insoluble. \n	\n Adjuvant de filtration. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et/ou de précipitation chimiquement inertes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Polystyrène. \n	\n Adjuvant de filtration. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et / ou de précipitation chimiquement inertes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Polyvinylpyrrolidone. \n	\n Adjuvant de filtration. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et/ou de précipitation chimiquement inertes. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Propane. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Toutes denrées alimentaires. \n	\n Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Propanol 2. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Matières premières, denrées alimentaires ou composants de denrées alimentaires ou leurs ingrédients. \n	\n Traitement de matières premières, denrées alimentaires ou composants de denrées alimentaires ou leurs ingrédients. \n	\n ≤ 10 mg/kg. \n
\n Propanol 2. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Sucre obtenu à partir de mélasses. \n	\n Production de sucres à partir des mélasses. \n	\n ≤ 1 mg/kg dans le sucre. \n
\n Protoxyde d'azote. \n	\n Solvants d'extraction. \n	\n Toutes denrées alimentaires. \n	\n Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Silicate de magnésium. \n	\n Agent de filtration. \n	\n Huile de friture utilisées par les professionnels. \n	\n A la dose maximale d'emploi de 15 g par kg d'huile filtrée. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Solution aqueuse de formaldéhyde à 30 %. \n	\n Agent de décontamination des produits d'origine végétale. \n	\n Sucre cristallisé. \n	\n A la dose maximale de 120 g de formaldéhyde par tonne de betterave. \n	\n 1 mg de formaldéhyde/kg de sucre. \n
\n Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique. \n	\n Agent de décontamination des produits d'origine végétale. \n	\n Petits pois et haricots verts destinés à l'appertisation. \n	\n A la dose maximale de 500 mg d'acide peracétique/L d'eau de lavage. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes fixées pour l'eau potable. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique. \n	\n Agent de décontamination des produits d'origine végétale. \n	\n Amidon, fécule et dérivés. \n	\n Traitement du lait d'amidon à la dose maximale de 1000 g d'acide peracétique par tonne de matière sèche de produit fini amylacé. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique. \n	\n Divers. \n	\n Salades crues prêtes à l'emploi (dites de quatrième gamme). \n	\n Le lavage doit être suivi d'un rinçage. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n
\n Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique. \n	\n Agent de décontamination des produits d'origine végétale. \n	\n Epinards blanchis destinés à la congélation. \n	\n A la dose maximale de 75 mg/l d'acide peracétique d'une solution en équilibre dans les eaux de refroidissement après blanchiment. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes fixées pour l'eau potable. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique. \n	\n Divers. \n	\n Blé avant mouture pour la fabrication de farine destinée à des préparations crues réfrigérées ou congelées n'impliquant pas de cuisson ou une cuisson différée, à l'exclusion du pain de tradition française et du pain de consommation courante. \n	\n A la dose maximale de 3 l d'une solution à base de 15 % d'acide peracétique et de 23 % de peroxyde d'hydrogène par tonne de blé. \n	\n Teneur techniquement inévitable. \n
\n Solution de borohydrure de sodium (12 % m/m) stabilisée par de la soude. \n	\n Autre auxiliaire \n	\n Alcool éthylique d'origine agricole \n	\n A la dose maximale de 5 g de borohydrure de sodium par hL d'alcool comme agent réducteur des composés volatils responsables des défauts organoleptiques. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Solution de permanganate de potassium (98,5 %). \n	\n Autre auxiliaire \n	\n Alcool éthylique d'origine agricole \n	\n A la dose maximale de 5 g de solution de permanganate de potassium par hL d'alcool comme agent oxydant des composés volatils responsables des défauts organoleptiques. \n	\n Teneur résiduelle techniquement inévitable. \n
\n Sulfites. \n Anhydride sulfureux. \n	\n Divers. \n	\n Champignons crus prêts à l'emploi (dits de quatrième gamme). \n	\n A la dose strictement nécessaire pour stabiliser la couleur. \n	\n Teneur résiduelle exprimée en anhydride sulfureux inférieure à 10 mg/kg. \n
\n Sulfites (E 221 à E 224, E 226 à E 228). \n Anhydride sulfureux (E 220). \n	\n Divers. \n	\n Epis de maïs doux appertisés. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Teneur résiduelle inférieure à 10 mg/kg. \n
\n Tanins. \n	\n Agent de clarification. \n	\n Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars. \n	\n A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. \n	\n Dose techniquement inévitable. \n

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Article ENTIEREMENT_MODIF (Arrêté du 27 juin 2017 modifiant l'arrêté du 19 octobre 2006 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de certaines denrées alimentaires)