ANNEXE
1° Les dispositions suivantes remplacent à l'annexe I-A de l'arrêté du 19 octobre 2006 susvisé les dispositions relatives à l'éther diméthylique :
Auxiliaires technologiques |
Catégorie de l'AT |
Denrée Alimentaire |
Conditions d'emploi/ fonction |
Teneur résiduelle maximale |
---|---|---|---|---|
Ether diméthylique. |
Solvant d'extraction. |
Préparation de produits à base de protéines animales dégraissées dont la gélatine. |
/ |
0,009 mg/ kg dans les produits à base de protéines animales dégraissées dont la gélatine. |
Ether diméthylique. |
Solvant d'extraction. |
Préparation du collagène et de dérivés du collagène, à l'exclusion de la gélatine. |
/ |
3 mg/ kg dans le collagène et les dérivés du collagène, à l'exclusion de la gélatine. |
2° Les dispositions suivantes sont ajoutées à l'annexe I-C de l'arrêté du 19 octobre 2006 susvisé :
Auxiliaires technologiques |
Catégorie de l'AT |
Denrée Alimentaire |
Conditions d'emploi/ fonction |
Teneur résiduelle maximale |
---|---|---|---|---|
Acétolactate décarboxylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillussubtilis (DP-Ezz65) contenant le gène codant pour l'acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis. |
Enzymes. |
Brasserie. |
Hydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyle. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Alpha, alpha tréhalase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzs51) contenant le gène codant l'alpha, alpha tréhalose de Trichoderma reesei. |
Enzymes. |
Industrie de l'alcool. |
Hydrolyse du tréhalose. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Alpha-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (DP-Bzb41). |
Enzymes. |
Industrie de l'alcool. |
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche modifiée génétiquement de Trichoderma reesei (DP-Nzh63) portant le gène codant l'amyloglucosidase de Trichoderma reesei. |
Enzymes. |
Industrie de l'alcool. |
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Arabinofuranosidase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (GV) portant le gène codant l'arabinofuranosidase de Talaromyces pinophilus. |
Enzymes. |
Amidonnerie. |
Hydrolyse des arabinoxylanes, L-arabinanes et arabinogalactanes. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Aspergillopepsine issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzq40) portant le gène de l'aspergillopepsine de Trichoderma reesei. |
Enzymes. |
Industrie de l'alcool, hydrolysats de protéines. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Bêta galactosidase issue d'une souche modifiée génétiquement d'Aspergillus oryzae (DP-Bzg59) portant le gène codant la bêta galactosidase d'Aspergillus oryzae. |
Enzymes. |
Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes ; Production de galacto-oligosaccharides. |
Hydrolyse du lactose ; Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Bêta galactosidase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (TOL) porteuse du gène codant une bêta galactosidase d'Aspergillus oryzae. |
Enzymes. |
Produits laitiers fermentés, babeurre, autres spécialités laitières fermentées, fromage frais (quark), fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine) stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes, lait, lactosérum, glaces. |
Hydrolyse du lactose. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Bêta galactosidase issue d'une souche modifiée génétiquement de Bacillus subtilis (DP-Ezg70) portant le gène codant la bêta galactosidase de Bifidobacterium bifidum. |
Enzymes. |
Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes ; Production de galacto-oligosaccharides. |
Hydrolyse du lactose ; Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Chymosine issue d'une souche génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (CIN) renfermant un gène modifié de prochymosine B de veau. |
Enzymes. |
Produits laitiers fermentés, babeurre, autres spécialités laitières fermentées, fromage frais (quark), fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine), lait, lactosérum, glaces. |
A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse de la caséine. La dénomination de cette enzyme doit être : « Enzyme coagulante : chymosine produite par Kluyveromyces lactis ». |
Teneur techniquement inévitable. |
Endo-1,4-bêta-glucanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF5261) porteuse du gène codant une endo-bêta-glucanase de Trichoderma reesei. |
Enzymes. |
Brasserie, production d'alcool potable, amidonnerie, traitement des grains de céréales destinés à la production de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française). |
Hydrolyse des liaisons bêta 1-4 des glucanes. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Glucose oxydase issue d'une souche modifiée génétiquement de Trichoderma reesei (RF11400) portant le gène codant la glucose oxydase de Penicillium amagasakiense. |
Enzymes. |
Panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, boulangerie fine, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. |
Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du béta-D-glucose. L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Lipase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Candida cylindracea (AE-LAYH). |
Enzymes. |
Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, production de produits laitiers utilisés à des fins aromatiques et de matières grasses concentrées en EPA et en DHA. |
Hydrolyse des triglycérides. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Lipase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Penicillium roqueforti (AE-LRF). |
Enzymes. |
Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, production de produits laitiers utilisés à des fins aromatiques, de matières grasses hydrolysées et d'ingrédients pour les préparations aromatisantes. |
Hydrolyse des triglycérides. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF10625) contenant le gène modifié codant la lipase de Fusarium oxysporum. |
Enzymes. |
Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. |
Hydrolyse des triglycérides. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Maltotetraohydrolase (G4-amylase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (DP-Dzr46) portant le gène codant la maltotetraohydrolase de Pseudomonas stutzeri. |
Enzymes. |
Panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie. |
Hydrolyse des liaisons alpha (1,4) D-glycosidiques des polysaccharides amylacés en libérant des résidus maltotétraose à partir des extrémités non réductrices. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Pectine méthylestérase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF6201) portant le gène codant la pectine méthylestérase d'Aspergillus tubigensis. |
Enzymes. |
Jus et purées de fruits et légumes, traitement des fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation, traitement des grains de céréales destinés à la production de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française), prétraitement des grains verts de café. |
Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium). |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Phospholipase A2 issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF8793) codant le gène de la phospholipase A2 d'Aspergillus nishimurae. |
Enzymes. |
Huiles végétales. |
Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Phytase issue d'une souche modifiée génétiquement de Trichoderma reesei (DP-Nzt55) portant le gène codant la phytase de Buttiauxella sp. |
Enzymes. |
Industrie de l'alcool. |
Hydrolyse des phytates. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Polygalacturonase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF6197) portant le gène codant la polygalacturonase d'Aspergillus tubigensis. |
Enzymes. |
Jus et purées de fruits et légumes, traitement des grains de céréales destinés à la fabrication de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française), prétraitement des grains verts de café. |
Hydrolyse des liaisons galacturoniques des pectates et autres galacturonanes. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Protéase (subtilisine) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (DP-Ezx62) portant le gène codant la protéase (subtilisine) de Bacillus amyloliquefaciens. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Pullulanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (BML780PULm104) contenant le gène de la pullulanase de Bacillus deramificans. |
Enzymes. |
Industrie de l'alcool, brasserie, amidonnerie. |
Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Transglutaminase de la souche de Streptomyces mobaraensis non génétiquement modifiée S-8112. |
Enzymes. |
Snacks à base de végétaux et protéines d'œufs ou de lait. |
Formation de liaisons covalentes glutamyl-lysine. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. L'enzyme doit être inactivée dans le produit final. |
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzd66) portant le gène codant la xylanase d'Aspergillus niger var. tubigensis. |
Enzymes. |
Panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie. |
Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (ER) portant le gène codant la xylanase de Talaromyces leycetanus. |
Enzymes. |
Amidonnerie. |
Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
3° Les dispositions suivantes remplacent à l'annexe I-C de l'arrêté du 19 octobre 2006 susvisé les dispositions relatives à :
Asparaginase d'Aspergillus niger autocloné ;
Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Penicillium funiculosum (PF8/403-M) ;
Chymosine de Kluyveromyces lactis renfermant un gène de prochymosine B de veau ;
Protéase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné ;
4-α-D glucane maltotétraohydrolase (ou G4-amylase) issue de la souche de Bacillus licheniformis MDT06-228 modifiée génétiquement contenant le gène codant une protéine recombinante de la 4-α-D glucane maltotétraohydrolase PS4wt de Pseudomonas-stutzeri ;
Transglutaminase de la souche de Streptomyces mobaraensis non génétiquement modifiée S8112 ;
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CF307) autoclonée.
Auxiliaires technologiques |
Catégorie de l'AT |
Denrée Alimentaire |
Conditions d'emploi/ fonction |
Teneur résiduelle maximale |
---|---|---|---|---|
Asparaginase d'Aspergillus niger autocloné. |
Enzymes. |
Produits céréaliers (à l'exclusion des pains de tradition française) y compris les céréales pour petits déjeuners, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levures. Prétraitement des grains verts de café. |
Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide). |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Penicillium funiculosum (PF8/403-M). |
Enzymes. |
Amidonnerie, brasserie, industrie de l'alcool, panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie, viennoiserie. |
Hydrolyse de la cellulose. |
Teneur techniquement inévitable. |
Chymosine de Kluyveromyces lactis (CHY) renfermant un gène de prochymosine B de veau. |
Enzymes. |
Produits laitiers fermentés, babeurre, autres spécialités laitières fermentées, fromage frais (quark), fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine). |
A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse de la caséine. La dénomination de cette enzyme doit être : « Enzyme coagulante : chymosine produite par Kluyveromyces lactis ». |
Dose techniquement inévitable. |
Protéase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné. |
Enzymes. |
Bières, produits de boulangerie (à l'exception du pain de tradition française) et boulangerie fine, hydrolysats de protéines et d'œufs. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Dose techniquement inévitable. |
4-α-D glucane maltotétraohydrolase (ou G4-amylase) issue de la souche de Bacillus licheniformis MDT06-228 modifiée génétiquement contenant le gène codant une protéine recombinante de la 4-α-D glucane maltotétraohydrolase PS4wt de Pseudomonas-stutzeri. |
Enzymes. |
Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie, amidonnerie. |
Hydrolyse des liaisons alpha (1,4) D-glycosidiques des polysaccharides amylacés en libérant des résidus maltotétraose à partir des extrémités non réductrices. |
Teneur techniquement inévitable. |
Transglutaminase de la souche de Streptomyces mobaraensis non génétiquement modifiée S-8112. |
Enzymes. |
Produits reconstitués à base de poissons et d'autres produits de la mer. |
Formation de liaisons covalentes. L'autorisation est limitée à la fabrication de produits vendus à l'état cuit, le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer l'inactivation de l'enzyme. Conformément au point 7 de la partie A de l'annexe VI du règlement (UE) n° 1169/2011 du 25 octobre 2011 précité, les produits de la pêche qui peuvent donner l'impression d'être faits d'une pièce entière de poisson mais qui, en réalité, consistent en différents morceaux liés ensemble par divers ingrédients, y compris des additifs ou des enzymes alimentaires ou d'autres procédés, portent l'indication suivante, en français : « poisson reconstitué ». |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. L'enzyme doit être inactivée dans le produit final. |
Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CF307) autoclonée. |
Enzymes. |
Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie ; Industrie de l'alcool, amidonnerie, production de sirop de glucose. |
Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
4° Les dispositions suivantes remplacent les dispositions relatives à l'exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (SM) contenant le gène de Bacillus stearothermophilus à l'annexe I-C de l'arrêté du 19 octobre 2006 susvisé :
Auxiliaires technologiques |
Catégorie de l'AT |
Denrée Alimentaire |
Conditions d'emploi/ fonction |
Teneur résiduelle maximale |
---|---|---|---|---|
Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (SM) contenant le gène de Bacillus stearothermophilus. |
Enzymes. |
Biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie. |
Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis contenant le gène de Bacillus stearothermophilus. |
Enzymes. |
Sirop de maltose, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. |
Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
5° Les dispositions suivantes remplacent à l'annexe I-C de l'arrêté du 19 octobre 2006 susvisé, les dispositions relatives à :
Alpha amylase d'Aspergillus niger, A. oryzae ;
Alpha amylase de Bacillus subtilis, B. licheniformis ;
Alpha-amylase de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae ;
Aminopeptidase d'Aspergillus oryzae ;
Amyloglucosidase (ou glucamylase) d'Aspergillus niger ;
Amyloglucosidase (ou glucamylase) d'Aspergillus oryzae ;
Amyloglucosidase (ou glucamylase) d'Aspergillus niger, Aspergillus oryzae ;
Amyloglucosidase d'Aspergillus niger, A. oryzae ;
Amyloglucosidase d'Aspergillus niger ;
Bêta galactosidases de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae ;
Bêta glucanase d'Aspergillus niger ;
Bêta glucanases de Bacillus subtilis, Bacillus amyloliquefaciens, Aspergillus niger, Disporotrichum dimorthosporum ;
Cellobiase d'Aspergillus niger ;
Cellulase d'Aspergillus niger ;
Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) ;
Enzymes débranchant l'amidon de Bacillus acido-pullulyticus (par exemple pullulanase) ;
Enzymes débranchant l'amidon de Bacillus acido-pullulyticus ;
Exopeptidase d'Aspergillus melleus ;
Glucamylase d'Aspergillus niger ;
Glucose isomérase (D-glucose cétol isomérase) de Streptomyces violaceoniger ;
Glucose isomérase de Bacillus coagulans, Actinoplanes missouriensis immobilisée sur un support réticulé par du glutaraldhéyde ;
Glucose isomérase de Streptomyces olivochromogenes, Streptomyces rubiginosus, Streptomyces rubiginosus, immobilisée sur support inerte ;
Glucose oxydase d'Aspergillus niger ;
Hémicellulase d'Aspergillus niger ;
Inulinase d'Aspergillus niger ;
Invertase (et invertase immobilisée sur support immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde) de Saccharomyces cerevisiae ;
Invertase de Saccharomyces cerevisiae immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde. ;
Lactases de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae ;
Lipase de Candida rugosa ;
Lipase de Rhizopus oryzae ;
Pectinases d'Aspergillus niger, Aspergillus wentii ;
Pectine méthylestérase d'Aspergillus niger ;
Protéase de Bacillus licheniformis ;
Protéase de Rhizomucor miehei ;
Protéase Micrococcus caseolyticus ;
Protéases à résidu sérine de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii ;
Protéases acides d'Endothia parasitica (Cryphonectria parasitica), Mucor pusillus lindt ;
Protéases acides de Rhizomucor miehei ;
Protéases acides d'Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii, Rhizomucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica ;
Protéases de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii ;
Protéases de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii ;
Protéases (métallo-) de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii ;
Pullulanase de Bacillus acido-pullulyticus ;
Ribonucléase de Penicillium citrinum ;
Ribonucléase de Penicillium citrinum sous formes granulée et poudre ;
Transglutaminase de Streptoverticillium mobaraense ;
Auxiliaires technologiques |
Catégorie de l'AT |
Denrée Alimentaire |
Conditions d'emploi/ fonction |
Teneur résiduelle maximale |
---|---|---|---|---|
Alpha amylase de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus niger, A. oryzae. |
Enzymes. |
Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, produits de la biscotterie. |
Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur résiduelle techniquement inévitable. |
Alpha amylase de souche non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, B. licheniformis. |
Enzymes. |
Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, produits de la biscotterie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. |
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur techniquement inévitable. |
Alpha amylase de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. |
Enzymes. |
Produits de l'hydrolyse de l'amidon, industrie sucrière, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. |
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur techniquement inévitable. |
Aminopeptidase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur techniquement inévitable. |
Amyloglucosidase (ou glucamylase) de souche non génétiquement modifiées d'Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. |
Enzymes. |
Amidonnerie, production de sirop de glucose, produits d'hydrolyse de l'amidon, industrie sucrière, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, bières. |
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. Dégradation de l'amidon dans le jus de canne. |
Teneur techniquement inévitable. |
Amyloglucosidase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Cidres et poirés, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops, panification (à l'exception du pain de tradition française), et panification spéciale. |
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur techniquement inévitable. |
Bêta galactosidases de souches non génétiquement modifiées de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. |
Enzymes. |
Lactose hydrolysé. |
Hydrolyse du lactose. Les enzymes d'Aspergillus niger et d'Aspergillus oryzae peuvent être fixées sur un support inerte. |
Teneur techniquement inévitable. |
Bêta glucanase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Amidonnerie, production de sirop de glucose. |
Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes. |
Teneur techniquement inévitable. |
Bêta glucanase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). |
Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. |
Teneur techniquement inévitable. |
Bêta glucanases de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus amyloliquefaciens, Aspergillus niger, Disporotrichum dimorthosporum. |
Enzymes. |
Bières. |
Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 glycosidiques des bêta glucanes. Ne peuvent être utilisées que lors du brassage dans la préparation du moût de la bière en vue de faciliter la filtration. |
Teneur techniquement inévitable. |
Cellobiase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). |
Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. |
Teneur techniquement inévitable. |
Cellulase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). |
Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour. |
Teneur techniquement inévitable. |
Cellulase de souche non génétiqauement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei). |
Enzymes. |
Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. |
Hydrolyse des substrats pariétaux. |
Teneur techniquement inévitable. |
Cellulase de souche non génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei). |
Enzymes. |
Industrie de l'alcool. |
Hydrolyse de la cellulose. |
Teneur techniquement inévitable. |
Enzymes débranchant l'amidon de souche non génétiquement modifiée de Bacillus acido-pullulyticus (par exemple pullulanase). |
Enzymes. |
Amidonnerie, production de glucose, bières. |
Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur techniquement inévitable. |
Exopeptidase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus melleus. |
Enzymes. |
Préparations aromatisantes à base de matières premières laitières. |
Protéolyse. Les préparations aromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin d'assurer l'inactivation des enzymes. |
Teneur techniquement inévitable. |
Glucamylase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie. |
Hydrolyse des liaisons alpha-glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur techniquement inévitable. |
Glucose isomérase (D-glucose cétol isomérase) de souche non génétiquement modifiée de Streptomyces violaceoniger. |
Enzymes. |
Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. |
Isomérisation du glucose. |
Teneur techniquement inévitable. |
Glucose isomérase de souches non génétiquement modifiées de Bacillus coagulans, Actinoplanes missouriensis immobilisée sur un support réticulé par du glutaraldhéyde. |
Enzymes. |
Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. |
Isomérisation du glucose. |
Teneur techniquement inévitable. |
Glucose isomérase de souches non génétiquement modifiées de Streptomyces olivochromogenes, Streptomyces rubiginosus, immobilisée sur support inerte. |
Enzymes. |
Sirop de glucose à teneur élevée en fructose. |
Isomérisation du glucose. |
Teneur techniquement inévitable. |
Glucose oxydase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. |
Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du bêta-D-glucose. L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation. |
Teneur techniquement inévitable. |
Hémicellulase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, produits de la biscotterie. |
Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses. |
Teneur techniquement inévitable. |
Hémicellulase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). |
Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut, topinambour. |
Teneur techniquement inévitable. |
Inulinase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides). |
Hydrolyse de l'inuline. La teneur en dianhydrodifructose doit être inférieure à 0,15 %. |
Teneur techniquement inévitable. |
Invertase (et invertase immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde) de souche non génétiquement modifiée de Saccharomyces cerevisiae. |
Enzymes. |
Produits de confiserie. |
Hydrolyse du saccharose. |
Teneur techniquement inévitable. |
Invertase de souche non génétiquement modifiée de Saccharomyces cerevisiae immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde. |
Enzymes. |
Sucre inverti. |
Hydrolyse du saccharose. |
Teneur techniquement inévitable. |
Lactases de souches non génétiquement modifiées de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. |
Enzymes. |
Lactose hydrolysé. |
Hydrolyse du lactose. Les enzymes d'Aspergillus niger et d'Aspergillus oryzae peuvent être fixées sur un support inerte. |
Teneur techniquement inévitable. |
Lactases de souches non génétiquement modifiées de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae. |
Enzymes. |
Lactosérum hydrolysé. |
Hydrolyse du lactose. A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. |
Teneur techniquement inévitable. |
Lipase de souche non génétiquement modifiée de Candida rugosa. |
Enzymes. |
Production de préparations aromatisantes à partir de matières premières laitières. |
Hydrolyse des triglycérides. Les préparations aromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin d'assurer l'inactivation des enzymes. |
Teneur techniquement inévitable. |
Lipase de souche non génétiquement modifiée de Rhizopus oryzae. |
Enzymes. |
Graisses et huiles (sauf beurre). |
Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une interestérification. A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. |
Teneur techniquement inévitable. |
Pectinases de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus niger, Aspergillus wentii. |
Enzymes. |
Cidres et poirés, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. |
Hydrolyse des liaisons osidiques et esters des substances pectiques. |
Teneur techniquement inévitable. |
Pectine méthylestérase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger. |
Enzymes. |
Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation, préparations de fruits et de tomates. |
Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium). |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis. |
Enzymes. |
Fromages (sans AOC). |
A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis. |
Enzymes. |
Gluten de blé partiellement hydrolysé. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Production de gluten de blé partiellement hydrolysé utilisé comme agent de texture. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines de soja et de blé. |
Hydrolysats de protéines utilisées pour leurs propriétés fonctionnelles. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéase de souche non génétiquement modifiée de Rhizomucor miehei. |
Enzymes. |
Produits de la mer tels qu'œufs de poisson, céphalopodes. |
Traitement de certains produits de la mer (œufs de poisson, céphalopodes). Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéase de souche non génétiquement modifiée de Micrococcus caseolyticus. |
Enzymes. |
Fromages à pâtes pressées cuites et non cuites et à pâtes molles (sans AOC). |
A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Protéolyse des caséines du lait pendant l'affinage. Activation des ferments lactiques. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases à résidu sérine de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases à résidu sérine de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. |
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases acides de souche non génétiquement modifiée de Mucor pusillus lindt. |
Enzymes. |
Fromages (lait de vache et sans AOC). |
A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être « enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie ». |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases acides d'une souche autoclonée de Cryphonectria parasitica (DMS 29549) |
Enzymes. |
Fromages (lait de vache et sans AOC). |
A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être « enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie ». |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases acides de souches non génétiquement modifiées de Rhizomucor miehei. |
Enzymes. |
Fromages (sans AOC). |
A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être « enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie ». |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases acides de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii, Rhizomucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases acides de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii, Rhizomucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. |
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. |
Enzymes. |
Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases de souche non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. |
Enzymes. |
Bières. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases (métallo-) de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur techniquement inévitable. |
Protéases (métallo-) de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. |
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. |
Teneur techniquement inévitable. |
Pullulanase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus acido-pullulyticus. |
Enzymes. |
Panification spéciale. |
Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. |
Teneur techniquement inévitable. |
Ribonucléase de souche non génétiquement modifiée de Penicillium citrinum. |
Enzymes. |
Extraits de levures hydrolysés. |
Traitement d'extraits de levures. Hydrolyse de polyribonucléotides. |
Teneur techniquement inévitable. |
Ribonucléase de souche non génétiquement modifiée de Penicillium citrinum sous formes granulée et poudre. |
Enzymes. |
Extraits de levures hydrolysés. |
Traitement d'extraits de levures. Hydrolyse de polyribonucléotides. |
Teneur techniquement inévitable. |
Transglutaminase de souche non génétiquement modifiée de Streptoverticillium mobaraense. |
Enzymes. |
Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. |
Formation de liaisons covalentes glutamyl-lysine. |
Teneur techniquement inévitable. |
Transglutaminase de souche non génétiquement modifiée de Streptoverticillium mobaraense. |
Enzymes. |
Produits à base de viandes reconstituées. |
Formation de liaisons covalentes. L'autorisation est limitée à la fabrication de produits vendus à l'état cuit, le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant devant assurer l'inactivité de l'enzyme. Conformément au point 7 de la partie A de l'annexe VI du règlement (UE) n° 1169/2011 du 25 octobre 2011 précité, les produits à base de viande et les préparations de viandes qui peuvent donner l'impression d'être faits d'une pièce entière de viande mais qui, en réalité, consistent en différents morceaux liés ensemble par divers ingrédients, y compris des additifs ou des enzymes alimentaires ou d'autres procédés, portent l'indication suivante, en français : « viande reconstituée ». |
Teneur techniquement inévitable. |
Trypsine de souche non génétiquement modifiée. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988. |
Teneur techniquement inévitable. |
Trypsine de souche non génétiquement modifiée. |
Enzymes. |
Hydrolysats de protéines. |
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. |
Teneur techniquement inévitable. |
6° Les dispositions suivantes remplacent au point IV de l'annexe II de l'arrêté du 19 octobre 2006 susvisé, les dispositions relatives aux polymères de l'acide acrylique et de l'acrylate de sodium :
Auxiliaires technologiques |
Critères de pureté |
---|---|
Polymères de l'acide acrylique et de l'acrylate de sodium. |
Acide acrylique monomère : pas plus de 250mg/ kg Acrylate de sodium monomère : pas plus de 2 000mg/ kg. |